β-伴大豆球蛋白与大豆球蛋白水解物协同调控面筋热聚合行为及稳定性的机制研究

（编辑推荐）本研究揭示β-伴大豆球蛋白(7S)与大豆球蛋白水解物(GH)通过协同促进二硫键(SS)形成、掩埋色氨酸/酪氨酸残基，显著提升面筋热稳定性（ΔTdenaturation↑4.94℃、ΔH↑43.84%），并构建更致密的面筋网络（D50↑97.99%），为大豆蛋白水解物改良小麦制品品质提供理论支撑。

　　

Highlight

7S与GH的协同作用显著增强了面筋的热聚合行为。两者通过强化麦谷蛋白(glutenin)与麦胶蛋白(gliadin)的交联，使加热后面筋的黏弹性显著提升，其中7S/GH复配组效果最突出——热变性温度提升4.94℃，焓值增加43.84%，95℃时D₅₀粒径较对照组增大97.99%。

Dynamic rheological characteristics

在加热阶段，对照组的弹性模量(G′)在60℃附近出现最低值（图1），此阶段面筋分子解折叠；当温度升至60-95℃时，G′因麦胶蛋白-麦谷蛋白交联形成聚集体而回升。值得注意的是，7S/GH组的储能模量增量(K′)在95℃时达对照组的2.3倍，表明水解物通过促进共价/非共价相互作用显著强化了面筋网络。

Conclusion

本研究证实7S与GH能协同优化面筋热稳定性：通过诱导更紧密的构象（拉曼光谱显示色氨酸/酪氨酸残基埋藏）、促进SS键形成，并构建出经CLSM和μ-CT验证的高密度三维网络。该发现为开发谷物制品高效改良剂提供了新思路。