钙依赖性蛋白激酶AtCPK4/5/6/11/12-PIF4/7调控模块整合温度信号与拟南芥形态建成的分子机制

【编辑推荐】本研究揭示拟南芥钙依赖性蛋白激酶（CPKs）亚群Ⅰ成员（AtCPK4/5/6/11/12）通过物理互作调控光敏互作因子（PIF4/PIF7）的蛋白稳定性与转录活性，协调温度响应基因表达网络，首次阐明钙信号（Ca2+）解码系统与热形态建成（thermomorphogenesis）的分子耦联机制，为作物耐热性改良提供新靶点。

　　

Highlight

拟南芥钙依赖性蛋白激酶AtCPK4/5/6/11/12作为热形态建成的正向调控因子

讨论

拟南芥钙依赖性蛋白激酶（CPKs）亚群Ⅰ成员（CPK4/5/6/11/12）是热形态建成的关键调节因子，通过正调控高温（28°C）诱导的下胚轴伸长发挥作用（图2）。遗传分析证实该亚群存在功能冗余：单突变体表型正常，而高阶突变体（如cpk4/5/6、cpk5/6/11、cpk4/5/6/11）则表现出伸长减弱。这表明亚群Ⅰ成员通过协同作用解码钙信号（Ca²⁺），将温度刺激转化为形态学响应。

这些激酶与核心转录因子PIF4/PIF7形成物理互作网络，构成温度感知的"分子变阻器"——在维持PIF4蛋白稳定的同时，又微妙地抑制其转录激活能力。这种看似矛盾的调控模式可能反映出生理适应性平衡：既保证基础水平的热响应，又防止过度生长导致的能量耗竭。RNA测序数据揭示，CPK-PIF模块共同调控约37%的热响应基因，包括经典细胞伸长相关基因（如XTH7、EXP2）和温度敏感标记基因（如SAUR19）。

特别值得注意的是，CPKs对PIF4的双重调控机制：高温通过未知途径稳定PIF4蛋白，而CPKs则通过磷酸化修饰精确调节其转录活性。这种"分子刹车"系统可能解释为何cpk多重突变体在28°C表现出比pif单突变更温和的表型缺陷。该发现为理解植物如何协调环境温度与内源信号提供了新视角，也为应对全球变暖的作物改良策略指明新方向。