蛋白质配体实现钯(II)催化芳烃单选择性C–H活化的突破

传统分子金属催化剂难以实现芳烃中相同C–H键的单选择性活化。研究人员创新性地采用商业蛋白质和设计肽段作为钯(II)催化剂配体，成功实现芳烃邻位(ortho)和间位(meta) C–H活化高达99%的单选择性，解析了酶一级结构和疏水氨基酸比例的关键作用，为精准C–H官能化提供了新策略。

　　

在分子金属催化领域，实现芳烃中相同碳氢(C–H)键的单选择性活化堪称"圣杯级"挑战。传统双功能单-N-保护氨基酸配体(mono-N-protected amino acid ligands)虽能催化钯(II)介导的芳烃邻位(ortho)和间位(meta) C–H活化，但单选择性(mono-selectivity)始终不尽如人意。最新突破性研究将商业酶类转化为钯催化剂的配体，不仅显著提升反应活性，更将单选择性推升至99%的惊人水平。

深入机理研究表明，钯-酶复合物(Pd-enzyme complex)是真正的活性催化物种。通过系统分析酶分子结构发现，其一级结构(primary structure)、序列长度以及疏水侧链氨基酸的占比，共同构成了单选择性的"分子密码"。基于这些发现，研究人员进一步设计出含甘氨酸(glycine)的寡肽(oligopeptide)，同样实现了媲美天然酶的高选择性催化。这项研究为精准C–H键官能化提供了全新工具，在药物分子修饰和功能材料合成等领域展现出广阔应用前景。