马铃薯与蚕豆蛋白乳液的界面与体相性质协同调控热稳定性机制研究

针对植物蛋白乳液热稳定性机制不明的问题，研究人员系统研究了马铃薯蛋白(POPI-200/300)和蚕豆蛋白(FPI)在20-95°C下的体相凝胶化、界面流变学特性及其对45 wt% O/W乳液稳定性的影响。发现POPI通过高界面弹性和加热诱导的体相高粘度协同维持稳定性，为设计热稳定植物基食品乳液提供了新思路。

　　

随着食品工业向植物基转型，植物蛋白替代动物蛋白成为研究热点。然而，植物蛋白在热加工条件下的行为机制远不如乳清蛋白等动物蛋白明确，这严重制约了其在工业化生产中的应用。特别是马铃薯蛋白(POPI)和蚕豆蛋白(FPI)等新兴植物蛋白，其乳液体系在热处理过程中的稳定性机制尚不清晰——究竟是界面吸附蛋白膜的力学性能，还是连续相的流变特性起主导作用？这个"黑箱"使得食品工程师难以精准调控产品品质。

荷兰瓦赫宁根大学Karin Schro?n团队在《LWT》发表的研究，首次揭示了马铃薯与蚕豆蛋白乳液中体相-界面性质的温度依赖性协同机制。研究人员通过多尺度表征技术，系统分析了不同pH和盐浓度下，蛋白质的体相凝胶行为、界面流变特性与乳液稳定性的动态关联。

关键技术方法包括：采用ANS荧光探针法测定表面疏水性；通过动态流变仪分析体相存储模量和粘度随温度(20-95°C)的变化；利用自动滴定量仪(ADT)表征油水界面弹性/刚性模量的温度响应；制备45 wt%油相乳液后，通过激光粒度仪和BCA蛋白定量法监测热处理前后的粒径和表面负载量变化。

表面疏水性

研究发现POPI-200在室温下具有最高表面疏水性，加热(95°C)后显著增加，而FPI因预变性变化不显著。pH4时POPI-200的疏水性比pH7高3倍，这种pH依赖性为后续解释体相-界面行为差异奠定了基础。

体相性质

温度扫描流变学显示，POPI-200/300在pH4分别于59°C和67°C发生凝胶化，冷却后存储模量持续增加；FPI则无凝胶现象。近等电点(pI)条件下，盐添加通过电荷屏蔽效应显著改变粘度：在pI附近(如POPI-300 pH7)盐促进沉淀，远离pI时则增强疏水相互作用。

界面性质

20°C时POPI-300界面弹性模量最高(25 mN/m)，是FPI的2.5倍。升温至95°C使所有蛋白界面模量下降50%以上，但FPI在pH4反常增加，反映界面交联。Lissajous曲线显示POPI界面具有显著应变软化特性，30%形变时弹性响应比FPI更强。

乳液稳定性

关键发现是：POPI乳液稳定性由温度依赖性体相-界面协同决定——室温下高界面弹性主导，高温时体相高粘度(提升5000倍)成为主要稳定因素。尽管加热使所有蛋白表面负载增至3-8 mg/m²(远超单层吸附)，但POPI-200在pH4的乳液仍保持最小聚集(d_3,2<1.5μm)，这与其形成的三维网络结构密切相关。

该研究建立了植物蛋白乳液热稳定性的"界面-体相"双因素调控模型，突破传统仅关注界面性质的局限。实践层面，证实马铃薯蛋白尤其POPI-200在酸性条件下(pH4)具有最优的热加工适应性，为植物基奶油、酱料等热杀菌产品开发提供了明确的蛋白选择标准和工艺优化方向。理论层面，提出的"临界体相粘度阈值"概念，为复杂食品胶体体系的稳定性预测提供了新范式。