乙酰化修饰对金纳米簇与人血清白蛋白吸附的结构影响：光谱、电化学与分子模拟的深度解析

本研究针对金纳米簇（AuNCs）在生物医学应用中与血清蛋白相互作用机制不明确的问题，通过光谱学、电化学及分子模拟技术，揭示了乙酰化修饰虽不改变AuNCs与人血清白蛋白（HSA）的淬灭机制和主要作用力，但通过形成分子间氢键增强结合强度，并调控发光微环境，为发光型生物医学器件的设计提供了新思路。

　　

金纳米簇（AuNCs）因其低毒性和可调控的光学特性，在生物成像、药物递送和疾病诊断等生物医学领域备受关注。其与血清蛋白（如人血清白蛋白，HSA）的吸附行为直接影响体内稳定性和功能表现。本研究通过光谱学、电化学和分子模拟方法，对比分析了半胱氨酸（cysteine）和乙酰化半胱氨酸稳定的AuNCs与HSA的相互作用。结果表明：乙酰化并未改变AuNCs与HSA之间的淬灭机制或主要结合力类型，但引起了结合模式的转变。分子对接模拟显示，乙酰基氧原子在HSA的Site I区域形成稳定的分子间氢键，从而增强了结合强度。构象研究进一步表明，乙酰化修饰改变了关键残基的微环境，可能影响AuNCs-HSA复合物的发光特性。这些发现为通过表面配体工程调控AuNCs-HSA体系的结构与光物理行为提供了新视角，推动了其在发光型生物医学技术中的应用潜力。