电子束辐照增强脉冲蛋白-原花青素相互作用及其机制研究

本研究发现电子束辐照（EBI）可有效调控脉冲蛋白（如豌豆、蚕豆、扁豆蛋白）与原花青素（PA）的相互作用，通过诱导蛋白质结构展开和自由基介导的交联反应，显著提升复合物分子量（MW达1.7–5.7倍）并降低表面疏水性（9–47%）。研究揭示了蚕豆蛋白因高脯氨酸含量（5.66%）而表现出最优的PA结合能力，为开发功能性植物蛋白材料提供了新策略。

　　

Highlight

电子束辐照（EBI）在低剂量（2–5?kGy）下通过促进蛋白质结构展开和自由基反应，显著增强脉冲蛋白与原花青素（PA）的交联作用，形成高分子量复合物（M_W提升1.7–5.7倍），并降低表面疏水性（9–47%）。蚕豆蛋白因高脯氨酸含量（5.66%）表现出最强的PA结合能力，其尿素/SDS可溶复合物分子量分别达581–936?×?10⁴?Da和208–283?×?10⁴?Da。热变性焓变化进一步证实EBI促进了疏水作用和共价交联。

Effect of irradiation on primary structure of pulse protein-PA complexes

脉冲蛋白的氨基酸组成揭示了其与PA相互作用的潜在机制。富含氧化反应性侧链的氨基酸（如酪氨酸、色氨酸、组氨酸等）在EBI作用下易形成共价键。蚕豆蛋白的高脯氨酸含量（5.66%）赋予其结构灵活性，促进了与PA的高效结合，而扁豆蛋白的较低脯氨酸水平（4.21%）限制了其交联程度。

Conclusion

本研究证明EBI可依据剂量和蛋白质特性调控脉冲蛋白-PA相互作用：低剂量（2–5?kGy）增强交联，降低溶解度并增加M_W；高剂量（10?kGy）则导致蛋白质片段化并部分恢复溶解度。蚕豆蛋白因高脯氨酸含量而表现出最优的PA结合性能，为设计功能性植物蛋白材料提供了理论依据。