大豆球蛋白重入性凝聚相分离机制的不对称流变学证据及其在可持续软材料设计中的意义

【字体: 时间:2025年09月14日 来源:Food Hydrocolloids 12.4

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  本文结合等温等氢(pH 7.0)相图与小应变/大振幅振荡剪切(LAOS)流变学,揭示大豆球蛋白在盐浓度调控下通过不对称相分离机制形成凝聚相的结构-流变关联。低盐区(50–100 mM)形成7S三聚体渗流网络(G′ > G″,I3/1 ≥ 0.1),高盐区(150–200 mM)以11S六聚体分散体为主(G′ ∝ ω0.8),为植物蛋白基粘合剂和封装材料设计提供新指导。

  

Highlight

我们通过成分测定构建了大豆球蛋白-盐-水三元相图(含连接线),超越了先前研究的浊点测定法。在25°C和pH 7条件下,通过系统流变学表征建立了等温-等氢三元相图,并对跨越相边界的不同盐浓度下分离的蛋白质凝聚相进行了全面线性粘弹性和热流变学分析。大振幅振荡剪切(LAOS)测量为所提出机制提供了进一步支持。

Phase diagram

我们在大豆球蛋白水溶液中观察到广泛的液-液相分离现象。图S2a显示了新鲜制备的球蛋白分散体(蛋白浓度10 mg/mL,NaCl浓度0–200 mM)的照片。借助背景图案可见,溶液浊度随NaCl浓度从20 mM增加而升高,在约100 mM时达到峰值,随后下降。

Concluding remarks

本研究阐明了大豆球蛋白自凝聚相的盐依赖结构转变与流变行为,揭示了由疏水相互作用和各向异性电荷重新分布调控的重入性相分离机制。在低盐浓度(50–100 mM NaCl)下,7S三聚体形成具有类固体粘弹性的瞬态网络;而高盐浓度(150–200 mM NaCl)促进11S六聚体重组,产生类流体行为。热流变分析进一步证实了盐诱导的微观结构变化与宏观流变响应之间的直接关联。这些发现为设计性能可调的植物蛋白基软材料(如粘合剂、封装剂)提供了机理指导。

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