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混合商业植物蛋白对热诱导凝胶力学性能的拮抗效应研究及其在食品结构设计中的意义
【字体: 大 中 小 】 时间:2025年09月19日 来源:Food Hydrocolloids 12.4
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本研究发现混合商业豌豆(PPI)与蚕豆(FBPI)蛋白 isolate 在热诱导凝胶化过程中主要呈现拮抗协同(anti-synergistic)行为,表现为混合凝胶的剪切模量(shear moduli)和断裂应力(fracture stress)显著低于单一蛋白凝胶。研究通过微观结构分析(CSLM)排除相分离,揭示弱不相容性(incompatibility)是性能下降的主因。降低pH至6或提高蛋白浓度可减弱该效应,为植物蛋白在清洁标签(clean label)食品中的应用提供理论依据。
Section snippets
Materials
商业蚕豆蛋白分离物(FBPI)购自Cosun Protein(荷兰Fava HQ Isolate),豌豆蛋白(PPI)由烟台双塔食品有限公司(中国)提供(Pea Protein 85%)。通过杜马斯法测定, isolates 的蛋白质含量分别为FBPI 78.8% w/w和PPI 73.7-75.3% w/w,使用氮转换因子(N-factor)5.7进行计算,该因子基于文献中针对豆类蛋白报告的氮-蛋白质转换系数范围(C. Kornet et al.)。
Characterisation of protein dispersions
在探索混合体系的热诱导凝胶化之前,我们首先对分散状态下的单一蛋白 isolate 进行了表征。本研究使用的商业植物蛋白 isolate ——FBPI和PPI,在pH 7下的峰值粒径分别为52 μm和111 μm(图1)。PPI在pH 7下的分散度(dispersibility)较低,仅为24.5%(图2)。这种较大的粒径和较低的分散度是商业植物蛋白 isolate 的典型特征,推测是由工业加工步骤所致。
Discussion
在我们所研究的条件下,混合体系在热诱导凝胶化方面的行为明显是拮抗协同的。无论是降低pH还是提高蛋白质浓度,都会减弱拮抗协同的程度。这种拮抗效应表明,不同蛋白质在分子水平上至少存在弱不相容性(weak incompatibility),并且这种弱不相容性在较低浓度下会产生更大的影响。提出不相容性假设的原因之一在于……
Conclusion
本研究调查了热诱导混合商业植物蛋白凝胶的力学性能、断裂行为和微观结构。混合商业豌豆蛋白和蚕豆蛋白 isolate 主要导致拮抗协同或线性混合趋势。拮抗协同在总蛋白浓度较低时更强,在pH 7时比在pH 6时更明显。使用共聚焦扫描激光显微镜(CSLM)未观察到PPI和FBPI在可分辨尺度上发生相分离。因此我们……
CRediT authorship contribution statement
Renko de Vries: 评审编辑、监督、方法论、概念化。Laurice Pouvreau: 评审编辑、监督、项目管理、资金获取、方法论、概念化。Meike Lokker: 验证、调研、数据管理。Senna Janssen: 撰写初稿、可视化、验证、方法论、调研、形式分析、数据管理、概念化。
Declaration of competing interest
作者声明以下可能被视为潜在竞争利益的财务/个人关系:本研究是由荷兰经济事务部根据合同号LWV20.68共同资助的“植物基食品结构设计的清洁标签解决方案”项目的一部分。
Funding sources
本研究是由荷兰经济事务部根据合同号LWV20.68共同资助的“植物基食品结构设计的清洁标签解决方案”项目的一部分。
Declaration of Competing Interest
作者声明以下可能被视为潜在竞争利益的财务/个人关系:本研究是由荷兰经济事务部根据合同号LWV20.68共同资助的“植物基食品结构设计的清洁标签解决方案”项目的一部分。
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