多酚通过非共价相互作用调控肌原纤维蛋白体外胃消化特性的机制揭示

本研究揭示多酚（PCA、CFA、AP）通过竞争性结合胃蛋白酶与肌原纤维蛋白（MPs），显著影响蛋白质的胃消化特性。低浓度时PCA优先抑制胃蛋白酶活性（DH降至8.15%），而CFA和AP通过改变MPs构象（降低H0、红移λmax）促进酶解；高浓度时三者均强烈抑制水解，为肉制品营养调控提供新视角。

　　

Highlight

多酚（原儿茶酸PCA、咖啡酸CFA、芹菜素AP）被证实会抑制消化酶的活性（图1）。在0-2 mg/mL浓度范围内，对胃蛋白酶的抑制作用呈现浓度依赖性。研究发现，儿茶素在0-2.32 mg/mL浓度范围内也能抑制胃蛋白酶活性（Raeessi-babaheydari et al., 2021）。这可能是这三种多酚与胃蛋白酶相互作用，诱导了酶肽链的伸展和结构破坏。这些结构变化促进了多酚与酶活性位点的结合，从而增强了其抑制效果。在三种多酚中，AP表现出最强的抑制能力，其次是CFA和PCA。AP更高的抑制率可能归因于其更大的分子量和更强的疏水性，这有助于其更有效地与酶结合。

Conclusions

多酚（PCA、CFA、AP）与肌原纤维蛋白（MPs）和胃蛋白酶之间的竞争性交联，能够通过改变胃蛋白酶的抑制效应，或通过与蛋白质形成具有强紫外吸收和大粒径的稳定复合物来修饰蛋白质构象，从而显著改善MPs的体外胃消化特性。在低浓度多酚（20 μmol/g蛋白）下，PCA由于与MPs相比具有更低的结合能，优先与胃蛋白酶结合，从而对酶活性产生了强烈的抑制效应，表现为较低的水解度（DH值为8.15%）。相比之下，CFA和AP在低浓度下可能优先与MPs相互作用，导致蛋白质结构变得更加松散，粒径减小，表面疏水性（H₀）降低，内源荧光发生红移，这些变化共同促进了胃蛋白酶对其的水解，从而产生了更高的DH值。然而，随着多酚添加量的增加（达到100 μmol/g蛋白），过量的CFA和AP也会与胃蛋白酶结合，并对蛋白质水解产生强烈的抑制效应，显著降低了DH值。这项研究揭示了多酚在胃消化过程中对蛋白质的调控机制，涉及多酚、消化酶和底物蛋白质三者之间的竞争性相互作用。