对两亲性肽自组装过程的微观观察：亲水残基的影响

《Physical Chemistry Chemical Physics》：Microscopic insight into self-assembly of amphiphilic peptides: the influence of hydrophilic residues

揭示两亲性多肽自组装机制中亲水性氨基酸残基（如苏氨酸T）的关键作用，通过多尺度分子动力学模拟发现亲水残基平衡疏水性并增强自组装能力，同时氢键网络而非数量决定稳定性。实验验证表明T是设计功能多肽的重要候选氨基酸。

　　

揭示两亲性肽的自组装机制对于开发功能性超分子生物材料至关重要。亲水性氨基酸的化学性质在这一过程中起着关键作用。我们的多尺度分子动力学（MD）模拟表明，亲水性残基苏氨酸（T）是平衡肽的疏水性的理想候选者，这可能增强肽的自组装能力。此外，模拟还显示，肽组装体中的氢键数量与其稳定性并无直接关联。防止亲水性侧链破坏肽主链之间的氢键网络可以提高自组装的稳定性。结合实验验证，我们认为苏氨酸是一种有前景的氨基酸，可用于平衡两亲性肽的疏水性。这项工作强调了亲水性氨基酸在肽自组装中的重要性，这可以进一步用于设计具有不同功能的两亲性肽。