酚酸对胃蛋白酶活性抑制作用的比较分析：来自光谱学和分子对接技术的见解

《Journal of Food Measurement and Characterization》：Comparative analysis of phenolic acids inhibition on pepsin activity: insights from spectroscopy and molecular docking

苯酚酸抑制胃蛋白酶活性机制研究：通过光谱、分子对接及抗氧化实验，发现木质素、绿原酸和鞣酸与胃蛋白酶形成静态淬灭复合物，其中绿原酸在0.6×10?3 mol/L浓度下使荧光强度分别降低75.23%（298K）和76.17%（310K）。热力学分析表明氢键和范德华力是主要作用力，结合自由能证实绿原酸>鞣酸>木质素。该研究揭示了苯酚酸通过结构特性抑制胃蛋白酶的潜在机制。

　　

摘要

胃蛋白酶是人体中一种重要的消化酶。然而，其过度活跃容易导致胃肠道疾病的发生。研究表明，某些酚酸可以与胃蛋白酶结合，从而降低其活性，这种作用可能受到酚酸分子量和构象的影响。尽管如此，关于不同酚酸抑制胃蛋白酶效果的比较研究在文献中却很少。因此，本研究选择了三种酚酸——阿魏酸、绿原酸和没食子酸进行探究。通过结合光谱实验、分子对接模拟和抗氧化测试，阐明了这些酚酸与胃蛋白酶之间的相互作用机制。研究结果表明，这三种酚酸与胃蛋白酶的相互作用是通过静态淬灭机制实现的。值得注意的是，绿原酸对胃蛋白酶荧光的影响最为显著：在298 K和310 K的温度下，当浓度为0.6×10^-3 mol/L时，胃蛋白酶的荧光强度分别降低了75.23%和76.17%。热力学参数分析表明，酚酸与胃蛋白酶之间的相互作用是一个自发过程，主要由范德华力和氢键作用驱动。分子对接结果进一步证实了热力学分析的结果，强调了氢键作为主要作用力。通过对结合自由能的分析，得出酚酸与胃蛋白酶的结合亲和力顺序为：绿原酸 > 没食子酸 > 阿魏酸。此外，这些酚酸与胃蛋白酶相互作用后，其清除DPPH自由基的能力也有所减弱。本研究的结果有助于未来进一步了解酚酸对健康的潜在影响。