甲基乙二醛对豆血红蛋白的糖基化作用与其他血红蛋白的比较及其对过氧化物酶活性的影响

《Applied Biochemistry and Microbiology》：Glycation of Leghemoglobin by Methylglyoxal in Comparison with Other Hemoglobins and the Influence on Peroxidase Activity

非酶促糖化是血红蛋白蛋白修饰的重要机制，本研究对比豆血红蛋白（Lb）、鲸肌红蛋白（Mb）及牛/人血红蛋白（Hb）的糖化程度，发现Lb糖化水平显著高于其他蛋白（2.5-5倍），且微氧环境可降低其糖化程度及延缓血红素降解，同时糖化显著抑制血红蛋白过氧化物酶活性。

　　

摘要

非酶促糖基化是一种不可逆的蛋白质翻译后修饰过程，会导致蛋白质的物理化学性质和功能发生改变。糖基化主要影响赖氨酸和精氨酸残基。由于血红蛋白中含有大量的赖氨酸残基（平均占比9%），因此它们常常成为糖基化物质乙二醛和甲基乙二醛（MG）的作用目标。本研究比较了豆科植物Vicia faba根瘤中的豆血红蛋白（Lb）、抹香鲸肌肉和马心脏中的肌红蛋白（Mb）以及牛和人红细胞中的血红蛋白（Hb）对糖基化的敏感性。糖基化程度的检测通过测量与蛋白质结合的晚期糖基化终产物（AGEs）的自荧光来实现。结果显示，Lb的糖基化程度是抹香鲸Mb和人Hb的2.5倍，是马Mb和牛Hb的5倍。Lb的糖基化程度还受到培养基中氧气含量的影响：在微需氧条件下，AGEs的生成量比有氧环境低3倍，血红素基团的降解速度也较慢。糖基化还影响了血红蛋白的过氧化物酶活性，Lb的过氧化物酶初始反应速率是肌红蛋白的6倍，是血红蛋白的10–13倍。糖基化会降低Lb和血红蛋白的过氧化物酶反应速率，而对于肌红蛋白而言，其反应速率在MG作用下随孵育时间的变化而变化（可能增加或保持不变）。