利用链霉菌磷脂酶D催化不同来源质脂合成肌醇缩醛磷脂的首创酶法合成及其生物学意义

本研究针对稀有的肌醇缩醛磷脂(PlsIns)合成难题，由研究人员采用来自Streptomyces antibioticus的磷脂酶D(PLD)介导转磷脂酰基反应，成功将反刍月形单胞菌及鸡胸来源的PlsEtn/PlsCho转化为新型PlsIns，通过LC-MS/MS验证结构。该突破性方法为探索PlsIns的生物学功能提供了关键合成策略。

　　

缩醛磷脂(Plasmalogens)作为甘油磷脂的特殊亚类，其_sn-1位特有的乙烯基-醚键结构赋予其膜稳定性、抗氧化活性和信号传导等多元生理功能。虽然胆碱(PlsCho)、乙醇胺(PlsEtn)、丝氨酸(PlsSer)和甘油(PlsGro)缩醛磷脂在自然界广泛存在，但肌醇缩醛磷脂(PlsIns)却极为罕见。与PlsIns的稀缺性形成对比的是，磷脂酰肌醇(PtdIns)作为关键信号分子已被广泛研究。鉴于肌醇(myo-inositol)本身具有重要生理效应，推测PlsIns可能蕴含独特生物学功能。

本研究首次采用来自^{Streptomyces antibioticus}的磷脂酶D(Phospholipase D, PLD)介导的转磷脂酰基反应(transphosphatidylation)，成功实现了PlsIns的酶法合成。以反刍月形单胞菌(Selenomonas ruminantium)来源的PlsEtn和鸡胸来源的PlsEtn/PlsCho为底物，在^myo-肌醇存在下高效转化为新型PlsIns分子。通过液相色谱-串联质谱(LC-MS/MS)检测证实，肌醇基团被精准引入磷脂头基区域。该方法适用于不同头基类型、不同脂肪酸链长及不饱和度的缩醛磷脂底物，为探索PlsIns的生物医学意义开辟了新途径。