拟南芥WRKY63动态乙酰化修饰的HAG1/HDA6拮抗调控机制及其功能研究

本研究由科研团队针对植物转录因子活性调控机制展开探索，发现组蛋白乙酰转移酶HAG1和去乙酰化酶HDA6通过拮抗作用动态调控WRKY63的乙酰化修饰，影响其核定位与转录激活功能，揭示了蛋白质乙酰化在植物非组蛋白调控中的重要作用。

　　

赖氨酸乙酰化（lysine acetylation）作为关键蛋白质翻译后修饰方式，在哺乳动物系统中功能已被广泛研究，但其在植物系统中的调控机制仍待深入解析。本研究首次发现组蛋白乙酰转移酶HAG1（histone acetyltransferase）与组蛋白去乙酰化酶HDA6（histone deacetylase）共同构成拮抗调控网络，动态调节转录因子WRKY63的乙酰化状态。通过双分子荧光互补（BiFC）、分裂荧光素酶（split-luciferase）及共免疫沉淀（co-IP）等实验技术，研究证实WRKY63与HAG1、HDA6均存在直接互作，且该互作依赖于WRKY63的N端结构域。HAG1介导的乙酰化修饰显著增强WRKY63的核定位能力，而HDA6则通过去乙酰化作用削弱其在细胞核内的滞留。进一步瞬时转录实验表明，HDA6可抑制WRKY63驱动的转录激活过程。该研究突破了对乙酰化修饰仅作用于组蛋白的传统认知，揭示了蛋白质乙酰化在植物转录调控网络中的广泛功能与动态平衡机制。