《Food Hydrocolloids》：Thermally induced instability mechanism of binary egg white protein blends: a multiscale study on foaming properties and aggregation behavior based on selective depletion
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•卵白蛋白可能作为构象缓冲剂，维持泡沫界面的稳定性。•卵转铁蛋白可能在驱动疏水基团暴露和 β-折叠结构重排方面发挥关键作用。•卵黏蛋白和溶菌酶可能通过二硫键形成大聚集体，导致热处理后的泡沫塌陷。引言蛋清蛋白因其优异的凝胶性、起泡性和乳化性，被广泛用于肉类产品、烘焙食品和功能性
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卵白蛋白可能作为构象缓冲剂，维持泡沫界面的稳定性。
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卵转铁蛋白可能在驱动疏水基团暴露和 β-折叠结构重排方面发挥关键作用。
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卵黏蛋白和溶菌酶可能通过二硫键形成大聚集体，导致热处理后的泡沫塌陷。
引言
蛋清蛋白因其优异的凝胶性、起泡性和乳化性，被广泛用于肉类产品、烘焙食品和功能性成分的生产（Razi et al., 2023; Kavimughil et al., 2023; Mirarab Razi et al., 2024; Yan et al., 2023）。然而，蛋清蛋白的高热敏感性给工业加工带来了重大挑战，因为它们受热容易变性、聚集和凝胶化，这经常导致热交换器和管道结垢（Qing et al., 2025; Zhang et al., 2025）。尽管目前采用了低温巴氏消毒法，但观察到系统稳定性只能维持有限的时间（Zhu et al., 2021）。这一局限性严重阻碍了液态蛋产品保质期的延长和更广泛的应用，是行业持续存在的瓶颈（Zang et al., 2025a）。
天然蛋清是一个复杂的多分散系统，由 579 种以上不同的蛋白质组成（Beck et al., 2025）。其中，卵白蛋白（OVA）、卵转铁蛋白（OVT）、卵黏蛋白（OVM）和溶菌酶（LYS）约占蛋白质总含量的 73%（OVA、OVT、OVM 和 LYS 的比例约为 54:12:3.5:3）（Zang et al., 2023; Sponton et al., 2017），并且相对容易从蛋清蛋白体系中分离和纯化。以往针对整个蛋清蛋白体系的研究探讨了热处理对蛋白质聚集行为、流变特性、物理化学特性和微观结构的影响，为理解蛋清蛋白的热变性机制提供了见解（Fan et al., 2024; Liu et al., 2024; Qing et al., 2024; Zang et al., 2025b）。其他研究人员通过检查单个蛋清蛋白研究了热诱导变性的原因（Qing et al., 2026），研究建议溶菌酶的缺失可能会增加蛋清蛋白热诱导聚集的程度。其他研究发现，去除卵黏蛋白对其他蛋清蛋白的影响有限，因为加热时仍然会发生聚集（Liu et al., 2017; Liu et al., 2018）。
与以往专注于整个蛋清蛋白体系或单一蛋白质的研究不同，本研究采用选择性删除策略来研究蛋清蛋白的热诱导聚集机制。通过系统性地从四元混合物体系（OVA、OVT、OVM 和 LYS）中省略特定组分，构建一系列二元模型体系，从而解耦蛋白质之间的复杂相互作用。该策略允许隔离和阐明特定蛋清蛋白之间的相互作用，避免整个体系中多重相互作用的干扰。因此，这种方法揭示了蛋白质之间的协同或拮抗效应，阐明了每个单个蛋白质的独特贡献，并为工业应用中热加工的精确控制提供了明确的方向和目标。
鉴于此，本研究利用卵白蛋白（OVA）、卵转铁蛋白（OVT）、卵黏蛋白（OVM）和溶菌酶（LYS）建立各种二元和四元蛋清蛋白（EWP）混合体系，以研究各组分对热诱导聚集的不同贡献。这项工作旨在分析不同蛋清蛋白之间的相互作用及其对多维表征的影响，包括起泡性能、流变行为、粒径分布、水分迁移、蛋白质结构和分子间力。通过阐明每种蛋清蛋白在热处理过程中的具体作用，本研究寻求为理解蛋清蛋白的热变性机制提供科学依据，并为后续工业热加工的调控提供指导。
章节片段
材料与试剂
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泡沫高度和泡沫透明度
图 1 展示了不同蛋清蛋白混合体系在热处理前后的起泡性能和泡沫稳定性。如图 1A 的泡沫高度 - 时间曲线所示，所有体系在初始充气阶段均表现出泡沫高度的迅速增加。AT 组表现出最显著的起泡能力，更早达到峰值高度并达到最高值。尽管其他体系（AM、AS、TM、TS、ATMS 和 ATMSH）也显示出良好的
结论
本研究调查了四种蛋清蛋白——OVA、OVT、OVM 和 LYS——在热处理下的混合体系，揭示了它们差异相互作用的机制及其对宏观物理性质的影响。研究发现，OVA 在多组分体系中充当核心缓冲组分，主导泡沫高度和界面稳定性。在热处理过程中，它协同维持 α-螺旋结构，促进相对均匀的
CRediT 作者贡献声明
Jingnan Zang：软件。Yaotong Liu：软件。Mingmin Qing：写作 – 初稿，调查，形式分析。Yujie Chi：写作 – 审阅与编辑，监督，资金获取。Yuan Chi：调查
未引用参考文献
Zang et al., 2026b.
利益冲突声明
作者声明，他们没有任何已知的竞争性经济利益或个人关系可能会影响本文报告的工作。
致谢
本研究得到国家重点研发计划（2022YFD2101005）的财务支持。
Mingmin Qing|Jingnan Zang|Yaotong Liu|Yujie Chi|Yuan Chi
