α-突触核蛋白纤维丝在形成、储存及接触配体过程中的形态演变

《Organic and Biomolecular Chemistry》：The morphology of α-synuclein fibrils changes during formation, storage, and upon exposure to ligandsOpen Access

　　

蛋白质纤维丝是许多神经退行性疾病（包括帕金森病）的病理标志。在体外制备α-突触核蛋白（αSyn）纤维丝已被广泛用于与此类疾病相关的研究中。然而，αSyn纤维丝表现出显著的结构性多态性。纤维丝形态在形成、储存过程中，或在存在小分子配体时的演变过程仍知之甚少。本研究利用荧光检测、圆二色性、透射电子显微镜和配体分析技术，探讨了αSyn纤维丝形态的演变。研究发现，αSyn在聚集过程中以及随后的储存阶段（即使在?79 °C条件下），纤维丝形态均持续发生变化。在聚集过程中加入配体（如硫黄素X）会影响反应动力学以及所形成的纤维丝形态。向已形成的纤维丝中添加配体也会导致纤维丝形态发生改变。由于不同的纤维丝形态具有不同的特性，因此需要更严格的表征和对照，以确保结果的可重复性和可靠解读。此外，这些发现表明利用配体重塑纤维丝结构具有潜在可能性，或可将病理性形态转化为致病性较低的形态。

该内容仅可通过PDF获取。

打开 PDF 《α-突触核蛋白纤维丝的形态在形成、储存及接触配体过程中发生变化》的PDF，在新窗口中打开

? 2026 作者所有。由英国皇家化学会出版

2026

作者所有

本文依据知识共享署名4.0国际许可协议授权。您可以在其他出版物中使用本文内容，无需向英国皇家化学会另行申请许可，但需正确注明出处。

本作品依据 知识共享署名4.0国际许可协议 授权。