物种系统发育分化对鱼源I型胶原蛋白超分子结构及功能表型的调控机制研究

《Marine Drugs》：A Comparative Study on the Physicochemical Properties and Structural Conformation of Acid-Soluble Collagens from Four Swim Bladders

　　鱼源胶原蛋白是替代陆地基质用于高级生物医学应用的高度有前景的材料，然而物种驱动的系统发育分化如何调节其潜在的上分子结构及功能表型仍缺乏深入了解。本研究系统分离并结构表征了四种地理分布及系统发育上迥异的硬骨鱼鱼鳔中酸溶性I型胶原蛋白：中国大黄鱼、新西兰大黄鱼、巴沙鱼和银鱼。电泳谱分析确认了完整的I型胶原蛋白框架的保存，表现为特征性的α1和α2链。结果表明，中国大黄鱼的最大得率为23.0%，最低得率的新西兰基质（14.2%）高出62.0%的相对差值。该中国大黄鱼基质展现出优越的一级结构保存性，甘氨酸含量高达20.48%，且具有高的三螺旋稳定性。重要的是，宏观热稳定性与演化气候适应密切相关。热带淡水巴沙鱼显示出最高的变性温度47.12 °C，较冷水性新西兰大黄鱼高出10.63 °C的热力学差距；而胶体分散性以银鱼为最佳，其ζ电位高达32.3 mV，上分子聚集直径最小为465.2 nm。此外，扫描电子显微镜揭示了海绵微观结构的种间差异，其中新西兰大黄鱼胶原蛋白呈现出相对开放、相互连通的孔隙网络。结合局部三螺旋结构的松弛，该基质在浓度为5 mg/mL时实现了53.2%的羟基自由基清除率峰值。这些发现为合理选择和工程化利用特定来源的鱼源胶原蛋白作为高级生物材料提供了分子蓝图。