【Nature Plants】李博团队发现植物细胞因子触发免疫反应的关键信号元件

　　

南湖新闻网讯（通讯员 朱婉婷）近日，华中农业大学农业微生物资源发掘与利用全国重点实验室和湖北洪山实验室李博教授团队在Nature Plants发表题为“NIK receptor kinases propagate phytocytokine-triggered immunity by driving early phosphorylation events”的研究论文。该研究揭示了受体蛋白激酶NIK家族促进植物细胞因子相关免疫信号激活的分子机制，为理解植物免疫信号如何磷酸化激活和高效传递这一重要科学问题提供了新的理论线索。

植物依靠先天免疫系统抵御各种病原微生物的侵袭。位于细胞膜上的模式识别受体可以感知植物内源性免疫调节多肽，激活DTI免疫反应（Danger-triggered immunity）。这类内源肽类免疫信号又被称为植物细胞因子（Phytocytokine），在被病原菌诱导表达后，能够传递免疫信息，进一步放大植物的基础防御反应。然而，目前植物细胞因子受体复合物的激活以及下游免疫信号转导机制仍未完全解析。

该研究通过受体激酶互作网络分析发现受体蛋白激酶LRR II亚家族的NIK分支成员与植物细胞因子受体PEPRs相互作用，暗示其在Pep免疫信号通路中发挥着重要功能。通过构建不同程度的高阶突变体，证明了该家族能够正调控Pep2和SCOOP12诱导的免疫反应，并存在功能冗余。进一步研究发现，NIKs能够与植物细胞因子受体PEPR1、MIK2及共受体BAK1相互作用，并且这些相互作用在配体识别之后进一步增强。通过遗传学和生化机制研究，证实了NIKs对受体复合物的充分磷酸化激活，以及下游组分BIK1和PBL1的招募与磷酸化激活至关重要。随后利用蛋白磷酸化质谱和磷酸化位点突变分析，证明C末端的Ser615和Tyr618位点是NIK1介导Pep2信号激活以及对细菌抗性依赖的磷酸化位点，其中Tyr618能够特异调控下游BIK1的招募与磷酸化激活。

NIKs调控植物细胞因子相关免疫的工作模型

该项研究不仅鉴定了调控植物细胞因子触发免疫反应的关键信号元件，而且发现受体激酶调控免疫信号激活和转导的新机制，拓展了传统的“配体-受体-共受体”信号传递模式，为理解植物免疫信号激活与传递机制提供了新的视角。

华中农业大学农业微生物资源发掘与利用全国重点实验室和湖北洪山实验室李博教授为该论文的通讯作者，实验室博士后朱婉婷为该论文的第一作者，华中农业大学姜道宏教授、付艳苹教授、程家森教授、谢甲涛教授、于晓教授、林杨副教授和Kenichi Tsuda教授等为本研究提供了重要指导。该研究得到国家自然科学基金、中央高校基本科研业务费和农业微生物全国重点实验室等项目资助。

【英文摘要】The perception of damage-associated molecular patterns and phytocytokines by pattern recognition receptors activates danger-triggered immunity, thereby amplifying plant immune responses. However, how phytocytokine receptor complexes are assembled, activated and regulated remains poorly understood. Here we show that all six members of the nuclear-shuttle-protein-interacting kinase (NIK) family, a clade within LRRII-RLK subfamily, contribute redundantly but distinctively to immune responses triggered by Peps and SCOOP12 in Arabidopsis. NIKs associate with the phytocytokine receptors PEPR1 and MIK2 and the co-receptor BAK1, and ligand perception transiently enhances these associations. NIK1, NIK3 and NIK6 undergo robust ligand-dependent phosphorylation that requires PEPR signalling, whereas PEPR1 and BAK1 can each phosphorylate NIKs. NIKs are dispensable for Pep2-induced PEPR–SERK association but are required for full phosphorylation output from the receptor complex, for efficient recruitment of BIK1 and PBL1 and for the activation of BIK1. Genetic complementation further identifies Ser615 and Tyr618 as essential for NIK1-mediated immune signalling, with Tyr618 preferentially controlling BIK1 recruitment and phosphorylation. These findings define NIKs as non-canonical, signal-propagating components of multiple phytocytokine receptor complexes and reveal how early phosphorylation events mediate danger-triggered immunity.