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莱茵衣藻(Chlamydomonas reinhardtii)光系统I与细胞色素c6复合物的冷冻电镜结构
《Nature Communications》:Cryo-EM structure of Chlamydomonas reinhardtii Photosystem I complexed with cytochrome c6
【字体: 大 中 小 】 时间:2026年03月28日 来源:Nature Communications 15.7
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摘要光合电子传递依赖于一些可溶性小载体,这些载体在细胞色素b?f复合体与光系统I(PSI)之间传递电子。在植物中,含有铜的质体蓝蛋白(Pc)承担这一功能;而在藻类和蓝细菌中,则使用血红蛋白类细胞色素c?(Cyt c?)。本文报道了来自莱茵衣藻(Chlamydomonas rein
光合电子传递依赖于一些可溶性小载体,这些载体在细胞色素b?f复合体与光系统I(PSI)之间传递电子。在植物中,含有铜的质体蓝蛋白(Pc)承担这一功能;而在藻类和蓝细菌中,则使用血红蛋白类细胞色素c?(Cyt c?)。本文报道了来自莱茵衣藻(Chlamydomonas reinhardtii)的Cyt c?:PSI复合体的冷冻电子显微镜结构。研究发现,Cyt c?中的血红素基团距离P700约11 ?,其稳定性得益于PSAF分子N端螺旋-环-螺旋结构的紧密接触,这是真核生物PSI复合体中的典型特征。值得注意的是,藻类中的Cyt c?还保留了一个精氨酸残基(R66),该残基对蓝细菌中的供体-PSI反应至关重要。我们的结构分析揭示了这一残基以前未被充分研究的相互作用机制:它既能与PsaB-D623形成静电相互作用,也能与其他邻近残基之间形成三平面π(阳离子)π相互作用。这些发现为理解供体-PSI相互作用的机制和进化提供了结构基础。
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