细菌枢纽蛋白的功能灵活性是由蛋白质组的扩展所驱动的

《Scientific Reports》：Functional flexibility in bacterial hub proteins is driven by proteome expansion

　　

摘要

蛋白质-蛋白质相互作用网络在活细胞中起着关键作用，其中枢纽蛋白（hubs）作为生物信号传递的中心节点。目前尚不清楚这些枢纽蛋白在细菌中与其他蛋白质相互作用的具体机制。我们首次利用AlphaFold和IUPred对细菌中的枢纽蛋白进行了跨门类的分析。与整个蛋白质组相比，枢纽蛋白表现出更高的内在无序程度。与专性病原体的高度有序蛋白质组不同，自由生活的细菌物种的蛋白质组更为无序。研究显示，蛋白质组的大小比GC含量更能预测无序程度的积累。对保守的同源枢纽蛋白的分析表明，它们的蛋白质核心在序列、三维结构和长度上具有保守性，但在蛋白质组较大的细菌中，无序主要发生在末端区域。对大肠杆菌（Escherichia coli）相互作用组的研究发现，具有超过30个氨基酸无序区域的蛋白质中有63%拥有10个以上的已知相互作用伙伴，而完全有序的蛋白质中这一比例为19%，这强调了无序在细菌中的功能重要性。我们的结果表明，细菌蛋白质的内在无序性与蛋白质组的复杂性相关，且不能仅用GC含量来解释。在复杂细菌中，无序程度的增加可能类似于真核生物中的情况，有助于蛋白质在不同环境中的相互作用灵活性。