脱水引起的天然胶原蛋白蛋白质运动异质性通过固态核磁共振光谱技术进行探测

《Biomacromolecules》：Dehydration-Induced Motional Heterogeneity in Native Collagen Protein Probed by Solid-State NMR Spectroscopy

　　

Bijaylaxmi Patra|Neeraj Sinha

生物医学研究中心，SGPGIMS校区，Raebareli路，勒克瑙226014，印度

胶原蛋白是动物体内最丰富的蛋白质，是肌肉和结缔组织的关键结构成分。其结构完整性受到与水相互作用的影响；然而，这些效应背后的分子机制仍不甚明了。在这里，我们利用¹³C固态核磁共振（NMR）弛豫测量（T₁和T₂）及相关旋转相关时间，研究了脱水对天然骨细胞外基质（ECM）中胶原蛋白动态的影响。这种针对特定残基的方法揭示了Gly–Pro–Hyp三联体和丙氨酸的脂肪族碳的独特动态行为，这两种成分共同构成了约70%的I型胶原蛋白。¹³C相关时间（10^–6–10^–8秒）显示出明显的运动异质性：脱水主要限制了羟脯氨酸的C_β位点，而氢/氘交换则影响了羟脯氨酸的C_α、C_β和C_γ位点以及甘氨酸的C_α位点。这些发现表明¹³C弛豫技术是探究天然系统中水介导的胶原蛋白动态的强大工具。