从约翰逊乳杆菌（Lactobacillus johnsonii）中鉴定出一种耐热性的PET水解酶，并对其催化特性进行了研究

《Molecular Catalysis》：Identification and catalytic characterization of a thermostable PET-hydrolyzing enzyme from Lactobacillus johnsonii

　　

安德烈斯·门德斯-萨莫拉（Andrés Méndez-Zamora）|恩里克·卡斯塔尼奥·德拉塞尔纳（Enrique Casta?o de la Serna）|塔尼娅·迪亚兹-维达尔（Tania Diaz-Vidal）|马塞拉·罗布莱斯-马丘卡（Marcela Robles-Machuca）|亚历杭德罗·佩雷拉-桑塔纳（Alejandro Pereira-Santana）|莱蒂西亚·卡萨斯-戈多伊（Leticia Casas-Godoy）

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  通过计算机模拟（in silico）生物筛选，发现了511种潜在的细菌PET酶。
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  在经过计算机模拟筛选后，LactoPETase被选为66种PET酶中的最佳候选者。
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  重组LactoPETase在碱性pH值（9）和较高温度下仍具有活性。
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  LactoPETase具有较大的活性位点口袋、一个LID结构域以及位于Oxi2位置的Gln107残基。
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  LactoPETase是用于酶工程和PET回收应用的理想候选酶。