TcrXyn10A木聚糖酶在位点?2处被非特异性木糖结合所抑制的结构基础

《Scientific Reports》：Structural basis for inhibition of TcrXyn10A xylanase by nonspecific xylose binding at subsite???2

　　

摘要

木聚糖酶在降解基于木质纤维素的生物质以生产生物燃料、高附加值化学品和各种工业产品方面发挥着关键作用。然而，木聚糖酶的活性常常受到诸如木糖等反应产物的抑制，从而降低了涉及木聚糖降解的工业应用的效率。TcrXyn10A是一种具有工业应用前景的酶，能够高效水解农业食品副产物，但其催化活性在木糖存在下会降低，而这种抑制作用的机制尚不清楚。为了理解这种产物抑制机制，研究人员分析了与木糖结合的TcrXyn10A的晶体结构和分子动力学模拟结果。木糖分子结合到不对称单元中其中一个分子的底物结合裂隙内的?2位点，表明木糖作为一种竞争性抑制剂，其结合亲和力较低。结合的木糖通过氢键以及与位于?2位点的五个保守残基之间的π–π相互作用得到稳定。木糖的结合会导致相关残基发生微妙运动，从而使底物结合裂隙在?2位点和?1位点附近变窄。与其他与木糖-β-葡聚糖结合的GH10家族木聚糖酶进行结构比较后发现，木糖在?2位点的结合方式取决于占据结合裂隙的木糖单元的数量。这些发现为理解TcrXyn10A中木糖诱导的抑制作用提供了分子层面的见解，并有助于更全面地认识GH10家族中产物抑制机制的普遍规律。