《Protein Science》：How important are quantum mechanical effects in controlling biological functions: Enzymes, electron transfer and bird navigation
为纪念薛定谔方程提出一百周年，本文探讨了量子力学效应在生物系统中起重要作用的流行观点。研究人员首先界定了何谓“量子效应”。随后澄清了量子力学隧穿是酶催化关键因素的观点。研究表明，量子隧穿实际上具有反催化（anticatalytic）性质，并且目前不存在一致的理论和实验证据表明酶能显著增强隧穿效应，使其超过相应的参考溶液反应。接下来，研究人员转向电子转移（ET）反应，指出在大多数情况下，反应效率受经典效应控制。研究人员还探讨了低能垒氢键（LBHB）概念，并阐明了其反催化本质。此外，研究人员以鸟类导航蛋白系统中电子转移的具体案例研究为例，提供了一个在生物相关条件下评估量子与经典效应作用的实例。研究人员认为，对于该体系中的电子转移步骤，最重要的控制因素与相关势能面的经典控制以及关键能隙涨落有关。
**1 我们能从具体案例中学到什么**
量子力学是确定分子势能面及相应力的基础。这一事实应与量子力学效应的存在区分开来，后者是指无法通过经典力学描述的现象。就生物分子而言，核心问题在于量子力学效应在生物系统中的重要性。在讨论这一问题时，必须承认一种自然倾向，即假设复杂的生物过程由量子力学因素（如隧穿）所主导。本文将对此进行细致分析。
**1.1 量子力学（QM）计算的作用**
在探讨生物可能的量子效应之前，有必要先考虑量子力学计算在生物功能研究中不可否认的作用。最值得注意的是QM/MM（量子力学/分子力学）计算在酶促反应（Gelfand & Warshel, 2025; Kamerlin et al., 2009; Nandi & Warshel, 2025）及其他过程（Nandi et al., 2024; Senn & Thiel, 2009）中的应用，这些计算已被证明对于理解生物功能的分子起源至关重要。例如，如果不借助某种形式的QM/MM计算，基本上无法确定酶催化效应的来源（Kamerlin & Warshel, 2011）。然而，需要指出的是，进行量子力学计算并不意味着研究的是量子力学催化效应。量子力学计算对于获取分子过程的势能能量面至关重要，但这并不等同于存在量子力学效应。研究人员的观点是，量子力学效应是指那些无法通过经典力学处理Born-Oppenheimer（玻恩-奥本海默）面上运动来描述的效应。具体而言，通过分子动力学（MD）轨迹在Born-Oppenheimer面上传播可以描述的效应不应被视为量子力学效应。相比之下，核量子效应（Nuclear Quantum Effects, NQE）特指与核运动的量子本质相关的现象，这些现象无法用经典力学描述，包括零点能和量子隧穿等。下文将检验这类效应在生物系统中是否发挥显著功能作用。
**1.2 酶催化**
曾有观点认为酶催化与量子效应相关（Marais et al., 2018），这类提法通常涉及"耦合"、"隧穿"、"相干性"等术语。然而，如果无法成功证明所声称的量子效应导致了特定的观测催化效应，则此类说法就缺乏严肃性。
**1.2.1 量子隧穿贡献于酶催化缺乏一致证据**
关于量子力学效应在生物学中起重要作用的流行论点之一，是量子力学隧穿带来巨大催化效应的观点。这种观点似乎颇具吸引力，因为它暗示酶通过压缩供体-受体距离，形成更窄的势垒从而增强隧穿（Bahnson et al., 1997; Ball, 2004; Klinman, 1989; Luo et al., 1999; Mincer & Schwartz, 2003; Sutcliffe & Scrutton, 2000）。但研究人员的研究（Liu & Warshel, 2007）表明，核量子力学（NQM）效应随压缩而减小而非增大。当供体-受体距离被充分压缩时，两个电子态之间的混合使绝热势能面变得非常平坦而非更窄，从而导致隧穿效应减小。这对任何将NQM在酶催化中赋予重要角色的提议都有重要启示：增加NQM贡献的因素实际上是反催化的。这种行为主要因为速率常数随供体-受体距离增加而减小，而隧穿却在距离增加时增大。大的动力学同位素效应（KIE）反映供体-受体距离增加而非减小这一观察是反直觉的，因此一直是持续混淆的来源。研究人员指出，催化隧穿提议的核心困难在于，尽管研究人员已证明了原始隧穿图景的根本反催化本质，即供体-受体压缩减小而非增强隧穿，但这一观点的支持者并未回应这一问题。
Kohen及其同事观察到，嗜热醇脱氢酶（ADH）催化反应的活化焓（ΔH
?）从低温区（0-30°C）的23.6 kcal mol
-1降至高温区（30-65°C）的14.6 kcal mol
-1，并将此解释为高温下振动增强隧穿对k
cat有贡献。然而，研究人员证明（Liu & Warshel, 2007），观测到的行为中有相当一部分——且明显是其主要的经典贡献——可以用熵效应来理解，这可以通过考虑反应溶质与其环境之间相互作用随反应原子极性变化而合理化。分析进一步表明，观测到的温度依赖性主要反映供体-受体距离的变化，因此温度趋势意味着隧穿贡献是反催化而非催化的。
总体而言，图1中的论点未被催化隧穿提议的支持者所反驳。更重要的是，研究人员并不知道有任何案例中酶中的隧穿效应显著超过相应参考溶液反应中的效应。因此，将隧穿用于酶催化缺乏真正的支持。当然，需要澄清的是，研究人员并非说酶反应不涉及隧穿，而是说隧穿无助于酶催化。
**1.2.2 模式耦合**
曾有观点认为酶通过模式耦合（mode coupling）发挥作用（Hammes-Schiffer, 2004; Rod et al., 2003; Watney et al., 2003）。这种观点在酶催化中根本上难以成立，因为水中的参考反应涉及可描述为反应性模式的溶剂运动，因此相同效应在参考系统中已经存在，这些模式单独无法对酶催化做出贡献。
更具体地，Warshel及其同事通过色散极子（Dispersed Polaron, DP）自旋玻色子处理引入了蛋白质（或溶剂）振动与化学过程耦合的一般分析（Olsson & Warshel, 2004; Warshel & Parson, 2001）。DP方法将MD轨迹上经验价键（Empirical Valence Bond, EVB）非绝热能隙涨落与等效谐振系统联系起来。功率谱通过能隙自相关函数的傅里叶变换获得，在与反应耦合的模式频率处出现峰。在高温极限下，这些峰的振幅与沿相应坐标的位移平方成正比。在此框架内，可以重新审视多个酶系统（Kurian et al., 2016），包括一些被引用为反应促进模式在酶 captivation 中重要证据的系统。
模式耦合效应的支持者声称在模拟中识别出沿反应路径投影的相关构象变化网络，但得出的结论是这些相关性实际反映平衡结构效应而非真正的动力学贡献。一般而言，相关运动的识别并未为酶催化引入任何根本性新视角，因为溶液中沿反应坐标的溶剂重组同样涉及强相关的结构变化。重要的是，EVB-DP分析提供了一致的方法来量化蛋白质运动在反应坐标上的投影，并允许与溶液中相应参考反应进行直接定量比较。在酶中，蛋白质运动与化学过程的耦合源于反应溶质与周围带电或极性残基以及结合水分子之间的涨落静电相互作用。在溶液中，类似效应源于溶剂化壳层的重取向。两种情况下，反应坐标必然包含环境（溶剂）自由度的贡献。本质区别在于反应期间环境坐标变化的大小，这决定了重整化能，而酶中通常较小，归因于活性位点的预先组织。
**1.2.3 纠缠及其他问题性提议**
酶通过量子纠缠发挥作用的想法对那些未真正理解酶如何工作的人可能颇具吸引力。此类提议例如针对II型限制性内切酶的作用（Kurian et al., 2016）。然而，该提议的明显问题在于其支持者从未尝试用他们的模型复现任何观测参数，更重要的是未检验基于能量的模型是否在复现观测效应方面面临任何困难。例如，应当检验合理的自由能景观（可能包含动力学方程）是否能复现观测到的时间依赖性。使用任意声称不太可能具有科学价值。
同样成问题的提议涉及表观遗传学涉及量子效应的奇特推测。令人遗憾的是，此类提议未受到更严格的审查，未要求复现某些观测效应。
**1.3 低能垒氢键（LBHB）与共价催化**
关于酶催化起源的一个广泛讨论提议是低能垒氢键（Low-Barrier Hydrogen Bond, LBHB）假说（Cassidy et al., 1997; Cleland & Kreevoy, 1994; Frey et al., 1994; Pan & McAllister, 1997）。该提议基于以下假设：酶氢键与反应系统过渡态之间形成部分共价相互作用导致催化增强。由于涉及与酶的直接成键相互作用，LBHB假说可被视为对量子力学效应的诉求。然而，该提议尚未用严格的能量考量进行评估。LBHB图景与公认观点——预先组织的氢键通过静电作用稳定过渡态（Warshel & Aqvist, 1991）——的主要区别在于，LBHB被假设涉及部分共价、离域的键，如X-H-Y形式的键，其中Y可能代表过渡态中溶质的带负电氧原子。
Warshel和Papazyan（1996）证明，这种LBHB的形成会削弱而非增强过渡态的溶剂化，因此产生反催化效应。相比之下，酶和极性溶液通过局域电荷相互作用比通过离域成键相互作用更有效地稳定过渡态。气相计算（曾被引用为支持LBHB提议）与酶活性位点不相关，因为环境中的效应占主导地位。所有可用的EVB研究以及达到定量可靠水平的分子轨道QM/MM研究均与LBHB假说矛盾。
**1.4 蛋白质中的电子转移**
关于量子力学效应的一个可能令人困惑的问题是生物电子转移（ET）。在这种情况下，需要了解生物系统中ET相对于非生物介质中相同过程的加速程度。
如研究人员初始工作（Warshel, 1982）及后续工作（Hwang & Warshel, 1985; Warshel & Hwang, 1986）所示，可以使用半经典表面跳跃方法获得ET速率。这涉及在反应物表面和/或反应物与产物表面的组合上运行经典轨迹。虽然表面跳跃方法涉及显著近似，但研究人员发现至少在谐性势能面的高温极限下，半经典表达式收敛于精确的量子力学表达式（Marcus & Sutin, 1985）。在此极限下，鞍点近似给出：
k
ET = (2π/?) |H
ab|
2 / (4πλk
BT)
1/2 exp[?(ΔG
?/k
BT)]
其中ΔG
? = (ΔG
0 + λ)
2/(4λ)为活化自由能，λ为重整化能。回到生物学中量子效应的问题，可以从指数因子开始分析。研究人员发现蛋白质通过降低经典重整化能来减小相应活化势垒，这在细胞色素c（Churg et al., 1983）和细菌反应中心（Warshel & Parson, 2001; Warshel & Schlosser, 1981）中已得到证实。因此相应的催化效应与量子效应无关。
在所谓的Marcus反转区，方程（1）不再有效，需要考虑振动通道之间的跃迁（Warshe l& Parson, 2001）。在这种情况下，可能有人认为反转区阻止了向初始基态的非常快速弛豫。但研究发现振动通道允许相对快速的基态弛豫（Parson & Warshel, 2004b），只有因为重整化能被调谐到与自由能差非常相似时，才获得最佳量子产率（Parson & Warshel, 2004a）。
另一个可作为可能量子效应的考察因素是方程（1）中前置指数电子耦合|H
ab|
2是否带来量子力学优势。对此存在不同观点，Gray及其同事推动了特定耦合路径的观点，而Dutton及其同事则推动了耦合的距离依赖性均匀性观点。这里同样需要考虑到水中参考反应也涉及电子耦合。
另一个可能寻找量子力学效应的方向是表面跳跃方法失效的极限，此时应转向密度矩阵处理。Parson和Warshel（2004a, 2004b）基于实际微观模拟发展了密度矩阵方法，并将其应用于细菌反应中心（Parson & Warshel, 2004a）。该研究仅与极低温度相关，证实细菌光合作用中的ET发生在激发能利用振动弛豫衰减到第一激发态最小值之前。这种效应可能被归类为量子力学非Marcus效应，但该效应在室温下不相关。
值得注意的是，在Marcus反转区，振动态之间的量子力学隧穿原则上可以加速ET（Warshel, 1980）。但这种情况与上述氢负离子或质子转移的情况不同，后者主要的催化效应来自活化势垒的降低——在那些系统中，增强隧穿的条件通常与更高的势垒相关，因此不贡献于催化。
**1.5 反应中心天线系统**
Fleming及其同事（Ishizaki & Fleming, 2012）和其他人（Engel et al., 2007）提出了长寿命量子相干性光合作用反应中心天线系统中可能发挥功能作用的有趣案例。这种想法得到了短期相干性实验观察的支持，但其生物学相关性远未明确。
首先，天线复合物在温暖、潮湿和嘈杂的生物环境中运作。热运动、蛋白质振动和溶剂相互作用导致快速退相干，通常在飞秒时间尺度。这使得在色分子之间维持持续的相位相干极其困难。其次，天线色素与其周围蛋白质支架和振动模式（声子）强耦合。这种强环境耦合持续破坏相位关系，导致能量传输表现为经典跃迁而非相干波动。第三，能量无序性——静态和动态的——主导真实天线系统。位点能量涨落使激子局域化，并阻止相干传输所需的相位匹配。
重要的是，接近统一的能量转移效率已经可以用经典模型解释，如F?rster共振能量转移（FRET）及相关开放系统方法。由于这些机制在温度和突变下都稳健存在，生物学几乎没有进化压力去依赖脆弱的量子相干性。虽然超快光谱确实检测到相干振荡，这些信号更常被诠释为振动相干而非功能上相关的电子量子相干。从这个意义上说，相干性可能是分子结构的附带现象而非生物学设计原理。
最后，反应中心天线系统似乎优化的是稳健性和可靠性，而非精细敏感性。实际上，环境噪声可以通过防止激子捕获来增强传输，有时被描述为环境辅助传输（Environment-Assisted Transport, EAT）（Rebentrost et al., 2009）。关键的是，这种增强依赖于相干的快速抑制而非保持。无论如何，光合作用的效率由电荷分离步骤决定，而非光吸收效率。
**1.6 视觉**
视觉中的原初事件涉及极其高效的表面交叉，量子产率接近1.0（Warshel, 1976）。这容易让人联想到量子效应的参与。
在分析这一观点时，研究人员引入了首个生物过程的MD模拟以及生物学中半经典表面跳跃方法的使用（Warshel, 1976）。该模拟正确预测了原初事件的时间尺度和效率。这项研究及后续工作使人们认识到有效表面交叉与锥形交叉（conical intersection）相关（Olivucci et al., 1993; Warshel & Chu, 2001）。这种效应当然也可能在参考溶液过程中发生，但相关能隙在溶液中过大。蛋白质则通过将能隙调谐到表面交叉优化的区域来调控。然而，正如研究显示（Schulten et al., 1978），蛋白质并未产生完美的永久锥形交叉，因为其热涨落调制能隙。因此这明显不是一种量子相干。研究人员认为蛋白质的主要效应是通过静电效应调谐能隙，而非量子力学效应。
**2 鸟类导航作为案例**
**2.1 引言**
候鸟的磁感应代表感官生物学中最引人入胜的未解问题之一。与视觉（Wald, 1968; Warshel, 1976）、嗅觉（Buck & Axel, 1991）或机械感受（Ranade et al., 2015）等分子机制已基本确立的情况不同，磁场检测的生物物理起源仍在积极研究中（Fleissner et al., 2007; Kirschvink et al., 2001; Schulten et al., 1978; Wiltschko & Wiltschko, 2005; Luo et al., 2024）。
在提出的机制中，自由基对模型（Ritz et al., 2000）获得了大量理论和实验支持，特别是Hore及其同事的工作（Xu et al., 2021），他们鉴定了欧歌鸫（Erithacus rubecula）的隐花色素4a（ErCry4a）作为潜在的磁敏候选蛋白。在该模型中，黄素腺嘌呤二核苷酸（Flavin Adenine Dinucleotide, FAD）辅因子的光激发引发沿保守色氨酸链的一系列ET步骤，产生自旋相关的自由基对，其单重态-三重态相互转化可受弱磁场影响（Hore & Mouritsen, 2016）。夜间存在的弱光看似不足以调节夜行鸟类的行为，但月光覆盖广泛的可见光谱且具有相当的强度（Kieffer & Stone, 2005），能够激发黄素发色团。此外，小型鸣禽的研究表明月光强度与其迁徙行为相关（Prinz et al., 2025）。
尽管磁感应的整体机制仍有争议，但沿色氨酸链的第二和第三ET步骤已得到相对较好的实验表征（Timmer et al., 2023）。它们的光谱动力学时间尺度已被估计，为理论分析提供了可基准化的观测值。本研究分析这两个ET步骤，使用EVB模拟结合非绝热电子耦合计算，以评估Marcus型行为的有效性、环境线性响应的作用以及该过程在近环境条件下的稳健性。
**2.2 方法**
**2.2.1 初始PDB结构准备**
蛋白质结构通过使用（Xu et al., 2021）的序列，由AlphaFold Server预测（Jumper et al., 2021; Varadi et al., 2022）。预测结构与实验测定的隐花色素4（PDB ID: 6PU0）（Zoltowski et al., 2019）叠加以进行视觉检查和FAD辅因子结合构象确定。
**2.2.2 从头计算**
相关分子片段的原子电荷通过静电势（ESP）衍生电荷评估（Brememan & Wiberg, 1990），使用Gaussian16在ωB97X-D/6-311+G(d,p)水平（Chai & Head-Gordon, 2008）与基于密度的溶剂化模型（Solvation Model based on Density, SMD）（Marenich et al., 2009）下生成。然后通过AmberTools23生成每个片段的限制性静电势（RESP）拟合电荷（Bayly et al., 1993）。对于这些计算，色氨酸残基截断至β碳并氢原子饱和断裂键。黄素辅因子截断为光黄素用于从头计算。
电荷局域非绝热态之间的电子耦合使用约束密度泛函理论组态相互作用（CDFT-CI）（Kaduk et al., 2012）方法计算，如Q-Chem 6.2中所实现（Epifanovsky et al., 2021）。所有计算在固定核几何下进行，使用范围分离杂化泛函ωB97X-D和cc-pVDZ基组。溶剂效应通过积分方程形式极化连续介质模型（IEF-PCM）（Cancès et al., 1997）包含，介电参数为：静态介电常数ε=40，光学介电常数ε
∞=1.76。
计算分两步：第一步，进行约束DFT（CDFT）单点计算以生成与特定非绝热电荷局域态平衡的溶剂反应场。对供体片段施加自旋分辨电荷约束以局域化一个过量正电荷，同时固定总系统电荷和自旋多重度以表示开壳层自由基阳离子。保存收敛的PCM反应场以备后续使用。第二步，使用初始CDFT计算获得的冻结溶剂反应场进行CDFT-CI计算，从而消除溶剂重组对电子耦合的贡献。通过在供体和受体片段上施加等效自旋分辨电荷约束构建两个非绝热态，然后在由这些非绝热态张成的子空间中进行组态相互作用，获得非绝热哈密顿矩阵，从中提取非对角哈密顿元素作为电子耦合。该方案确保报告电子耦合对应于一致溶剂极化下电荷局域态之间的纯电子相互作用。
**2.2.3 Monte Carlo（MC）采样**
电离构型（Ionization Configuration, IC）定义为蛋白质在特定pH下可电离残基的最可能质子化状态（Nandi et al., 2024）。所研究蛋白质系统的IC通过将固有pKa计算与PDLD/S-LRA方法结合，并使用Monte Carlo程序对IC系综进行自由能采样获得。
**2.2.4 PDLD/S-LRA方法**
供体和受体之间的ET自由能通过所示热力学循环计算。溶剂化自由能差在LRA（线性反应近似）范围内使用PDLD（蛋白质偶极子Langevin偶极子）方法计算（Sham et al., 2000），水相氧化还原反应的自由能原则上应通过实验测量或从头计算获得。但在本研究中，由于ET发生在两个色氨酸残基之间，水相反应的贡献相互抵消。
为计算蛋白质环境中的ET自由能，需要四个PDLD计算以获得各残基在相应氧化还原状态下的溶剂化自由能。本研究中的水相贡献因ET在色氨酸之间而抵消。
**2.2.5 EVB方法**
EVB方法用于使用MOLARIS-XG程序包（Warshel et al., 2012）获取相应的反应自由能剖面。在这些模拟中，反应区域（区域1）包含供体和受体色氨酸，其余蛋白质-溶剂系统分配至区域2。系统溶解于半径20 ?的水球中，外围至22 ?为Langevin偶极子，在表面约束全原子溶剂（SCAAS）边界条件（Warshel & King, 1985）下模拟，远程静电使用局域反应场方法（Lee & Warshel, 1992）处理。
**2.3 结果**
**2.3.1 电子耦合敏感性**
Marcus公式中的电子耦合项通过CDFT-CI计算获得。由于蛋白质环境高度异质，在IEF-PCM隐式溶剂化模型中以不同介电常数进行CDFT-CI计算以检查电子耦合对环境极化率的敏感性。观察到电子耦合对与溶剂相互作用的非绝热电子状态更敏感，而非环境的极化率。
**2.3.2 EVB自由能剖面**
研究人员通过仔细的EVB计算分析了第二和第三ET反应（即从Trp372到Trp395，以及从Trp318到Trp372）。结果总结于表2并展示于图6。在pH 7.0的质子化构型和PDLD计算的详细ET自由能总结于补充表S1-S3。相应的ET速率常数通过Marcus理论计算。
**2.4 讨论**
本研究检查了色氨酸链沿线的第二和第三ET步骤，结合EVB自由能模拟和非绝热电子耦合计算。两个反应均可实验基准化，发生在亚纳秒时间尺度，是系统中除初始光诱导电荷分离外最快的过程之一。计算的自由能剖面呈现近抛物线行为，产生的活化势垒和特征时间与实验良好吻合。这种一致性表明，基于Born-Oppenheimer势能面的系综自由能描述足以捕获这些步骤的基本热力学和动力学。
EVB结果进一步表明溶剂和蛋白质环境遵循线性响应行为。正向和反向重整化能大小相当，自由能面很好地由Marcus形式描述。在此框架内，过渡区对应于大致位于反应物与产物极小值之间的中间极化状态。这一观察与近环境温度条件（274.15 K）下线性响应近似的有效性一致。
分别在反应物和产物非绝热态平衡的溶剂反应场下进行的电子耦合计算揭示了这些极化极限之间的显著差异。然而，两个极限耦合的算术平均产生与实验良好吻合的速率常数。这种行为在Marcus图景中得到自然解释：如果溶剂响应近似线性且耦合随反应场平滑变化，则交叉区域的物理相关耦合预期位于两个极限值之间。平均耦合的成功反映了电子相互作用对环境极化的平滑依赖，而非需要对轨迹进行明确的非绝热模拟，其中溶剂极化必须沿轨迹分配给部分混合的电子态。在极化环境中，确定与态部分叠加重子态对应的物理一致反应场在形式上是模糊的，通常需要额外的退相干校正。本方法通过在完全局域化非绝热态相关的明确定义极化极限下评估耦合来避免这种模糊性。重要的是，耦合对介电常数大小仅表现出弱敏感性，表明永久静电极化而非精细调谐的介电响应支配其变化。
计算的正向和反向ET速率量级相当，意味着可逆电荷转移可能发生在与自由基对自旋演化相似的时间尺度上。这种可逆动力学将通过改变电荷分布相关的交换、偶极和超精细相互作用导致自旋哈密顿量的随机调制。从开量子系统角度看，由核运动引起哈密顿量的时空调制是退相干的公认来源。因此，即使不引入额外机制，热驱动电荷涨落也可能在近环境条件下贡献于限制电子自旋相干性。这种效应的定量评估需要耦合随机ET动力学的显式自旋动力学模拟，超出本研究范围。
综合而言，结果表明色氨酸链中的基本ET步骤在经典Marcus区运作，特征为热活化势垒穿越、近高斯环境响应和光滑变化的电子相互作用。未发现电荷转移过程本身存在脆弱或精细调谐的量子力学控制的证据。如果磁感应在此框架内源于自由基对自旋动力学，其功能行为必须从嵌入热涨落蛋白质环境中的集体自旋演化中产生，而非来自个别分子相互作用层面的精细量子调谐。
**3 结语**
本文考虑的案例表明，量子力学效应在生物学中不发挥主要作用。
研究人员首先指出，酶催化不涉及量子力学效应，无论是增强催化的隧穿形式还是更奇异的效应。
研究人员还考虑了光合作用中可能的量子力学效应。在此得出的结论是，即使在这种光诱导系统中，蛋白质也在室温下通过经典效应运作其功能。
具体而言，在鸟类导航的原初ET步骤中，member found——成果经典的势能面控制和相关能隙涨落是关键的调控因素，而非脆弱的量子相干或非绝热动力学。这表明生物系统在利用量子力学原理与经典力学原则之间找到了精妙的平衡，但本质上仍以经典效应为主导。
