《Food Chemistry》：Hydrogen bonding-mediated regulation of protein conformation and starch crystallization in dough: the role of emulsifier hydrophilicity
编辑推荐：
•氢键是调控淀粉与蛋白质相互作用的关键因素。•SE可通过强氢键促进蛋白质聚集及有序结构形成。•经PLs提取的直链淀粉会增强界面结合力，抑制蛋白质聚集。•氢键网络可同步调控淀粉糊化与蛋白质聚集过程。引言淀粉和面筋蛋白是决定小麦粉基食品结构完整性与质构特性的核心生物聚合物。在加工过程
- •
氢键是调控淀粉与蛋白质相互作用的关键因素。
- •
SE可通过强氢键促进蛋白质聚集及有序结构形成。
- •
经PLs提取的直链淀粉会增强界面结合力，抑制蛋白质聚集。
- •
氢键网络可同步调控淀粉糊化与蛋白质聚集过程。
引言
淀粉和面筋蛋白是决定小麦粉基食品结构完整性与质构特性的核心生物聚合物。在加工过程中，尤其是混合和热处理阶段，这两种成分之间的相互作用会形成复杂的非均质结构。在各种非共价作用力中，氢键是调控淀粉-蛋白质网络界面组装与热力学稳定性的主要力量（Lu等人，2021；Rasheed等人，2025）。然而，在淀粉糊化与蛋白质聚集同时发生的背景下，氢键结合位点的竞争问题仍是精准设计食品结构时亟待解决但尚未被充分理解的瓶颈。
蛋白质中的极性基团（如酰胺基、羟基、羧基和巯基）以及淀粉中的羟基可作为相互作用位点，同时在面团混合和热处理过程中与水分子形成氢键（Wang、Duan等人，2025；Wang、Wei等人，2025）。在混合过程中，受机械力与氢键相互作用的驱动，蛋白质分子会发生解聚，暴露出其极性基团，这些基团进一步聚集形成连续的三维面筋网络结构（Wang、Wang等人，2024；Wang、Wen等人，2024）。与此同时，淀粉颗粒会与蛋白质竞争水分，从而吸收水分并膨胀，进而通过氢键、疏水作用和离子作用与水分子及蛋白质发生相互作用。淀粉与蛋白质之间的相互作用越来越受到重视，相关研究主要集中在蛋白质类型、淀粉颗粒特性以及水分分布对混合过程中淀粉-蛋白质系统质构与流变特性的影响上（Lyu等人，2025；Wang、Wang等人，2024；Wang、Wen等人，2024）。此外，热处理引发的构象变化会导致蛋白质-淀粉基质中的水分不断迁移，形成持续的动态断裂与重组过程。研究表明，当谷蛋白受热温度超过55℃，或醇溶蛋白受热超过70℃时，会发生二硫键/巯基交换以及巯基氧化反应，进而形成二硫键。在较高温度（高达90℃）条件下，醇溶蛋白会通过二硫键-巯基交换机制与谷蛋白结合（Lu等人，2021）。在相同条件下，含水量较高的热处理环境能够破坏半结晶态的淀粉颗粒，有助于直链淀粉和支链淀粉分子的释放。淀粉和蛋白质聚合物的独立片段及侧链之间的相互作用方式取决于它们的极性基团分布与聚合结构，这些相互作用可能在微米尺度上形成三维凝胶网络（Wang、Duan等人，2025；Wang、Wei等人，2025）。需要指出的是，水分子提供的氢键结合位点是推动淀粉-蛋白质基质形成以及热处理过程中淀粉-蛋白质凝胶网络结构重排的主要因素之一（Li等人，2024）。目前已有大量研究致力于阐明影响食品品质的结构与形态因素，尤其是与水合状态相关的因素。然而，氢键如何在热转变过程中调控这些生物聚合物的构象演变，这一机制仍缺乏深入理解。
由于具有两亲性，乳化剂不仅仅是表面活性剂，它们还能作为有效的结构调节剂，通过改变氢键环境来提升食品的品质。添加酯类化合物可显著提高面团的粘弹性，并在后续热处理过程中促进大量淀粉-脂质复合物的形成，从而提升产品的整体品质（Wang等人，2026）。大分子亲水性胶体通过与大量水分子发生适当相互作用，能够显著影响并控制淀粉-蛋白质基质的流变特性以及热处理后产品的品质（Lu等人，2025）。不过需要注意的是，不同亲水性胶体的改善效果可能存在较大差异（Jiang等人，2025）。Liu等人（2025）发现，葡聚糖分子可通过增强面筋蛋白网络的连续性来提高蒸饺的硬度与粘附性，同时抑制淀粉糊化及淀粉-蛋白质之间的相互作用。上述研究表明，在淀粉-蛋白质基质中加入乳化剂可以改变混合与热处理过程中淀粉与蛋白质之间的相互作用。但目前大多数研究仅聚焦于单一类型乳化剂的实证效果，未能给出根本性的对比规律。因此，关于亲水性梯度（从亲脂性到亲水性）如何调控竞争性氢键以及由此产生的多尺度结构演变，目前仍缺乏系统性的认识。这在利用两亲性分子有针对性地调整面团特性方面存在重要的知识缺口。
因此，本研究旨在通过使用三种具有不同HLB值的代表性乳化剂——单甘酯（MAG，HLB 3.8）、大豆磷脂（PLs，HLB 7.0）以及蔗糖酯（SE，HLB 11.0）——作为分子工具，来填补这一空白。研究从质构分析、微观结构到分子结构分析等多个尺度，全面表征了相关体系的结构与功能演变。本研究的结果有助于深入理解氢键引发的多尺度淀粉-蛋白质相互作用机制，为合理设计具有特定品质的淀粉基食品提供重要依据。
章节摘要
材料
大豆磷脂（PLs）购自中国上海的上海源恩生物科技有限公司。单甘酯（MAG）和蔗糖酯（SE）购自中国北京的国药集团。大豆油（SO）购自中国江苏的宜海凯瑞阿拉瓦纳控股有限公司。小麦粉购自中国北京的中粮集团有限公司，其成分详情见补充材料。
面团及其热处理产物的宏观物理性质
淀粉-蛋白质基质的流变特性有助于预测其加工特性，而这些特性由淀粉与蛋白质的结构及其相互作用决定。图1展示了额外添加SO、MAG-SO、PLs-SO以及SE-SO对面团动态振荡流变特性的影响。所有面团样品的存储模量（G'）均高于损耗模量（G"），这说明这些面团样品均表现出较强的弹性
结论
本研究阐明了氢键在调控淀粉-蛋白质基质结构完整性方面的关键作用，为面团及其热处理产物的功能特性提供了机制上的解释。添加不同HLB值的MAG、PLs和SE成功改变了基质中的氢键网络结构，从而形成了具有不同质构的面团。SE与蛋白质之间较强的亲水键最初会促进蛋白质的展开
作者贡献说明
张玉金：写作——审稿与编辑，写作——初稿撰写，可视化，软件应用，方法设计，实验研究，数据整理。柴秀航：写作——审稿与编辑，研究指导。刘元发：资源提供，资金获取，概念构思。
未引用参考文献
Chen, Huang, Su, Fu and Kan, 2024
Chen et al., 2024
利益冲突声明
作者声明自己不存在任何可能影响本文研究结果的已知财务利益或个人关系。
致谢
本研究得到了中国国家重点研发计划（编号：2021YFD2100300）、济南大学中马一带一路油脂加工与安全联合实验室（编号：CMBRJL2025A08）、山东省重点研发计划（编号：2024CXGC010915）以及国家自然科学基金（编号：32202082）的支持。同时也感谢阿拉瓦纳慈善基金会的资金支持。
张玉金|柴秀航|刘元发
