综述：食品胶体设计中的双蛋白策略：从组装路径与界面力学到结构化食品应用

《TRENDS IN FOOD SCIENCE & TECHNOLOGY》：Dual-protein strategies in food colloid design: From assembly pathways and interfacial mechanics to structured food applications

　　摘要
背景：随着对可持续蛋白质资源开发以及具有定制质地食品需求的增加，不同来源蛋白质的协同利用受到了广泛关注。与单一蛋白质系统相比，双蛋白质设计可以利用蛋白质在构象特征和相互作用方面的差异，从而拓展结构调控的范围，提升食品胶体的功能性能及加工适应性。

研究范围与方法：本综述系统总结了双蛋白质食品胶体设计的研究进展，重点探讨了组装机制如何改变蛋白质的结构与相互作用，进而影响复杂食品系统的形成与性质。研究涵盖了从物理混合到pH值调控下的重组过程，包括物理场辅助策略和共沉淀策略。研究的重点是所形成的油水界面膜，分析了其在高内相乳液、3D食品打印、凝胶体系以及口腔加工中的作用。

主要发现与结论：双蛋白质系统的性能主要取决于其组装机制及由此产生的结构状态。物理混合主要通过调节蛋白质在界面上的分布与重排来产生协同效应，而pH值调控和加工辅助下的共组装则首先改变蛋白质在整体相中的结构，进而影响界面吸附和成膜过程。因此，界面膜力学成为分子组装与宏观食品性质之间的关键纽带，进一步决定了复杂食品系统的稳定性与加工适用性。在设计双蛋白质系统时，应依据预期应用来确定设计优先级。乳液、凝胶以及口腔护理产品对于界面稳定性、网络形成以及口腔相容性有不同的要求，因此需选择合适的组装策略以实现目标性能。

引言：在全球蛋白质供应链重组、可持续食品系统发展以及人们对具有定制质地食品需求日益增长的背景下，将不同来源的蛋白质转化为具有营养价值、结构功能特性及加工适应性的胶体系统，已成为未来食品科学的重要发展方向（Ma?ecki等人，2021）。大量研究致力于通过多种加工策略改良单一蛋白质基质，包括pH值调控、超声处理、高压均质、热处理以及酶法修饰，这些方法在提高蛋白质的水溶性、分散性、界面活性及凝胶化能力方面取得了显著进展（Jiang等人，2010；Y. Li等人，2024）。在这些基础之上，由于人们对蛋白质胶体的结构稳定性、功能性能、加工适应性及营养互补性提出了更高要求，研究焦点逐渐转向更复杂的蛋白质组合与结构重组，以实现多种性质的协同优化（Gao等人，2024；Lv等人，2023）。这对于植物蛋白、高度疏水性蛋白以及本身加工性能较差的蛋白材料尤为重要。然而，单一蛋白质的改性主要局限于其固有的分子结构和构象，因此对其技术功能特性的提升可能存在局限，甚至可能以牺牲其他性质为代价。相比之下，双蛋白质设计引入了另一种具有不同结构特征和作用方式的蛋白质，从而产生了单一蛋白质系统中不存在的相互作用与组装结构（X. Liu等人，2024；Rout等人，2024）。在此背景下，来自不同来源的蛋白质的混合与结构重组越来越受到重视（Y.-Y. Liu等人，2025）。双蛋白质系统不仅能实现营养互补，更重要的是，还能利用蛋白质在分子灵活性、电荷分布、疏水性、热稳定性和构象稳定性方面的差异，调控聚集路径、界面行为以及整体相结构。这种分子层面的协同作用使双蛋白质具备单一蛋白质系统无法实现的综合功能优势（Hinderink, Boire等人，2021）。

近年来，双蛋白质研究的重点逐渐从简单的物理混合与比例优化，转向化学或加工诱导的结构重组以及以功能为导向的调控。早期研究主要聚焦于乳蛋白与植物蛋白的混合物，探讨其乳化、凝胶化及消化性能是否优于单一蛋白质系统。随着该领域的深入发展，更多研究开始探索特定加工条件下的蛋白质分子间相互作用机制，以及分子相互作用与复杂食品加工场景中宏观功能性能之间的调控关系（Grasberger等人，2022；Khalesi等人，2022）。为了实现对双蛋白质组装过程的定向调控，pH值调控和pH值循环通常会改变蛋白质的电荷状态和溶解度平衡，从而诱导分子结构的有控展开，并在pH值恢复时重新建立蛋白质间的相互作用。与此同时，共沉淀利用两种蛋白质在特定酸碱条件下的同步聚集来促进蛋白质结合，而超声处理和高压均质则可进一步分解现有聚集体，增加分子接触，推动结构重组。由此产生的复合颗粒或可溶共组装体具有不同程度的构象灵活性和表面活性，这又会影响它们的界面吸附速率及膜层重排能力。通过调控液滴间相互作用及连续相网络的形成，这些因素最终会影响结构化食品的稳定性与机械性能（Du等人，2023；Q. Liu等人，2024；Su等人，2026；Tian等人，2022）。随着研究重点逐渐从液滴界面的稳定性转向界面层与连续相网络的协同构建，双蛋白质系统的应用范围已从传统乳液扩展到结构更为复杂的半固体或固体食品体系，包括高内相乳液、含乳液凝胶、食品3D打印材料以及易于吞咽的材料。现有证据表明，双蛋白质设计的作用并不仅限于改善某一单一功能参数，当前研究越来越多地致力于通过调控初步聚集、界面重排以及界面与凝胶网络的形成，将分子层面的蛋白质相互作用转化为流变行为、机械性能、生物活性释放及口腔加工性能方面的差异（Hinderink等人，2019；Hinderink, Sagis等人，2021；T. Wang等人，2022；P. Zhao等人，2025）。尽管双蛋白质研究已取得显著进展，但目前仍缺乏对其功能调控机制的系统理解（C. Wu等人，2021）。本综述并未涵盖所有制备双蛋白质系统的方法，如挤出烹饪、发酵及酶法交联等方法，而是重点讨论与食品胶体设计相关的物理和化学方法（H. Zhang等人，2022）。本研究探讨了双蛋白质系统对界面吸附、界面膜力学、液滴聚集、凝胶网络、3D打印性能以及口腔加工行为的影响。希望借此能够深入理解复杂食品胶体结构的角色及其功能调控机制，为双蛋白质系统在结构化食品中的设计与应用提供理论依据。

部分内容节选：
不同来源蛋白质的组装路径与结构相互作用机制：与单一蛋白质系统相比，双蛋白质设计的核心价值不仅在于营养互补。更重要的是，不同来源蛋白质在构象特征和相互作用倾向上的差异，可用于调控蛋白质的展开与聚集过程，进而改变其重组路径及分子间相互作用模式（Tang等人，2023）。两种蛋白质结合后，会产生协同效应。

物理混合双蛋白质系统的动态界面行为：物理混合双蛋白质系统在进入界面时通常不会形成稳定的复合结构，相互作用主要发生在吸附过程中。因此，它们的界面组成与膜结构表现出更大的动态性。由于扩散速率和界面亲和力的差异，不同蛋白质可能在不同时间到达油水界面，在后续的展开过程中表现出竞争或协同行为。

双蛋白质稳定的高内相乳液：与传统乳液相比，高内相乳液/高内相凝胶的内相体积分数通常超过液滴的最大紧密堆积极限。在空间限制下，液滴会密集排列并发生多面体形变，通过界面膜接触、液滴间相互作用以及连续相网络形成类似凝胶的结构。因此，高内相乳液/高内相凝胶的稳定性不仅取决于乳化剂能否降低界面张力，还取决于……

双蛋白质系统在3D打印中的应用进展：蛋白质是食品3D打印中重要的可食用墨水材料（L. Zhang等人，2022）。对于基于挤出的打印方式，墨水必须在喷嘴施加的剪切力作用下显著降低粘度，以确保持续稳定的挤出过程。其屈服应力必须足够大以支撑所沉积的结构，但又不能过高，以免增加挤出阻力。一旦剪切力消失，墨水的粘度和弹性也应能够恢复。

双蛋白质复合物对凝胶化行为的影响：双蛋白质在凝胶化中的作用首先在于，两种蛋白质通常在分子灵活性、热变性行为、聚集速率及相互作用模式上存在差异，因此在热处理、酸诱导或离子环境变化时，会形成新的聚集体和网络连接。乳蛋白与植物蛋白在灵活性、热响应性及分子相互作用模式方面存在明显差异，因此所形成的凝胶网络也有所不同。

双蛋白质系统在口腔加工中的作用：双蛋白质复合凝胶可以形成不同于单一蛋白质所形成凝胶网络的新类型凝胶网络。在口腔中，这类网络可能表现出不同的崩解速率、碎裂颗粒大小及颗粒均匀性，从而影响食品基质是否能快速重组为可吞咽的团块（W. Xia等人，2022；Y.-R. Zhao等人，2024）。当双蛋白质系统进一步发展为含乳液凝胶时，口腔加工还会涉及另一个层次的变化。

结论：双蛋白质策略正成为设计结构化食品胶体的重要途径，因为它们能够实现不同来源蛋白质在分子、界面及网络层面的重新组织。双蛋白质组合的功能在很大程度上取决于两种蛋白质之间的相互作用。物理混合是一种简单且灵活的方法，可用于调控双蛋白质系统的界面组成及乳液特性，而其调控作用……

未引用参考文献：Bos等人，2001；Grasberger等人，2024；Hinderink等人，2021；Li等人，2024；Liu等人，2024；Liu等人，2024；Liu等人，2025；Song等人，2024；Wang等人，2019；Wang等人，2022；Wang等人，2018；Yang等人，2025；Zhang等人，2022；Zhang等人，2022；Zhang等人，2022；Zhang等人，2023；Zhao等人，2024。

作者贡献说明：
贾志江：概念构思、研究实施、正式分析、可视化处理、初稿撰写。
刘行宇：验证、项目管理。
孙璐：监督、资源协调。
刘海杰：监督。
尹树涛：监督。
刘军：修改润色、资金申请。

致谢：本研究得到了中国国家重点研发计划（2024YFF1106500；2022YFF1102800）以及自治区关键技术研究与开发计划（2022A02009-3）的支持。

贾志芳 | 刘行宇 | 孙璐 | 刘海杰 | 尹树涛 | 刘军
中国农业大学食品科学与营养工程学院，北京100083，中国