《Translational Neurodegeneration》：The mitophagy-inflammasome axis: a shared pathological hub in Alzheimer’s and Parkinson’s diseases
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阿尔茨海默病（AD）和帕金森病（PD）是最普遍的慢性神经退行性疾病，以神经元进行性丢失为核心病理特征。尽管在临床表型和特征性病理蛋白方面存在差异，但越来越多的证据证实了一种共同的分子致病机制：线粒体自噬（mitophagy）与炎症小体（inflammasome
阿尔茨海默病（AD）和帕金森病（PD）是最普遍的慢性神经退行性疾病，以神经元进行性丢失为核心病理特征。尽管在临床表型和特征性病理蛋白方面存在差异，但越来越多的证据证实了一种共同的分子致病机制：线粒体自噬（mitophagy）与炎症小体（inflammasome）之间功能失调的双向串扰。作为神经元能量代谢的中枢枢纽，线粒体损伤触发线粒体DNA（mtDNA）和活性氧（ROS）等损伤相关分子模式（DAMPs）的释放，进而激活炎症小体（如NLRP3），引发慢性神经炎症。反之，过度的炎症小体激活抑制线粒体自噬，加剧受损线粒体和病理蛋白聚集体的累积，形成“线粒体损伤—炎症激活—自噬抑制”的病理循环。小胶质细胞和星形胶质细胞作为中枢神经系统的关键免疫细胞，在该调控网络中发挥枢纽作用。针对线粒体自噬-炎症小体轴的治疗策略已取得显著进展，包括线粒体自噬激动剂、炎症小体抑制剂和双靶点调节剂。本综述总结了近期关于β-淀粉样蛋白（Aβ）和α-突触核蛋白（α-Syn）在AD和PD中致病作用的研究发现，以及通过调节线粒体自噬和炎症小体活性所提供的保护作用。此外，还讨论了靶向治疗药物开发的主要方向和潜在障碍，旨在为这两种疾病的治疗提供新的治疗途径。
引言
阿尔茨海默病（AD）和帕金森病（PD）是普遍的慢性神经退行性疾病，对老龄化全球人口构成重大健康挑战。它们以中枢神经系统（CNS）进行性神经元变性为特征，导致认知、运动和其他生理功能严重缺陷。由于全球人口老龄化，慢性病发病率上升，给社会经济系统和人类健康带来沉重负担。流行病学分析表明，到2050年AD患者数量将达到约1.3亿；到2040年PD患者数量将达到1700万至1750万。由于症状通常在神经退行性改变不可逆后才显现，传统治疗效果往往不佳。病理上，AD以细胞外β-淀粉样蛋白（Aβ）沉积形成的老年斑和细胞内过度磷酸化tau蛋白组成的神经原纤维缠结为特征；PD以黑质致密部多巴胺能神经元进行性变性，伴异常α-突触核蛋白（α-Syn）聚集形成的路易小体和路易神经突为特征。临床方面，AD核心表现包括进行性记忆丧失和全面认知衰退，PD以静止性震颤、运动迟缓和肌强直为核心运动症状，嗅觉减退和便秘等非运动症状常在运动症状前出现。然而，越来越多的证据表明两者在分子发病机制上存在显著共性，即线粒体功能障碍与慢性神经炎症相互促进。线粒体作为能量产生、钙缓冲和氧化还原稳态的核心细胞器，对神经元存活至关重要。神经元的高能量需求使其对线粒体损伤特别敏感。当线粒体氧化磷酸化（OXPHOS）效率下降时，ATP产生不足，过量活性氧（ROS）和线粒体DNA（mtDNA）作为损伤相关分子模式（DAMPs）释放，引发氧化应激和炎症级联。线粒体自噬是一种选择性清除受损线粒体的自噬过程，对维持细胞和神经元稳态至关重要。PTEN诱导激酶1（PINK1）/Parkin依赖途径是线粒体自噬最明确的机制之一，在维持线粒体完整性和神经元功能中起关键作用。炎症小体是介导先天免疫信号的多蛋白复合物，是神经炎症的核心调节因子。NOD-、LRR-和pyrin结构域包含蛋白3（NLRP3）炎症小体是研究最广泛的类型。异常的NLRP3激活导致caspase-1介导的促炎细胞因子白细胞介素（IL）-1β和IL-18成熟，并诱导细胞焦亡。近期研究强调了线粒体自噬与炎症小体激活之间的双向调控关系：线粒体自噬缺陷导致mtDNA和ROS积累从而激活NLRP3，而过度的炎症小体激活抑制自噬流，进一步破坏线粒体质量控制，加速神经元变性。在AD和PD中，Aβ和α-Syn等病理蛋白不仅诱导线粒体损伤，还激活炎症小体，放大神经炎症和神经元死亡。小胶质细胞和星形胶质细胞作为CNS关键免疫效应细胞，通过释放细胞因子、趋化因子和补体因子，并受线粒体代谢状态调节，是该调控网络的枢纽。近期多组学研究进一步揭示了AD和PD分子网络的显著重叠，表明靶向线粒体自噬-炎症小体轴可为这些疾病提供共享的治疗策略。本综述总结了目前对线粒体自噬与炎症小体双向调控的理解，特别是在AD和PD中，并讨论了针对该调控网络的转化策略。
线粒体功能障碍与线粒体自噬
线粒体自噬代表一种关键的线粒体质量控制机制，已成为AD和PD等神经退行性疾病潜在的治疗切入点。线粒体自噬的分子机制主要涉及两条途径：PINK1/Parkin依赖的泛素化途径和受体介导的不依赖泛素途径。核心线粒体自噬途径的功能障碍是AD和PD早期的病理事件。临床前证据表明，在PD模型中，通过基因编辑恢复Parkin表达可有效清除受损线粒体并显著增加黑质多巴胺能神经元存活，证实Parkin缺失是驱动PD相关神经变性的关键因素。此外，在APP/PS1转基因小鼠、3×Tg-AD小鼠和SAMP8小鼠中的研究表明，改善PINK1/Parkin介导的线粒体自噬对AD发病机制具有保护作用。然而，靶向该途径的转化可行性仍不确定。旨在增强受体介导的线粒体自噬（包括FUN14结构域包含蛋白1（FUNDC1）依赖途径）的药物策略在AD和PD实验模型中已显示出保护作用。近期一项整合临床样本、PD小鼠模型和细胞分析的研究显示，PD患者和模型小鼠血浆FUNDC1水平显著降低，但经SGLT2抑制剂empagliflozin治疗后该改变被逆转，同时线粒体超微结构和膜电位恢复。这表明FUNDC1水平降低可作为具有临床相关性的潜在生物标志物。FUNDC1介导的线粒体自噬功能障碍与AD的关键病理特征密切相关，包括Aβ积累、tau病变、氧化应激和神经元丢失。然而，这些效应是否特异性地源于线粒体自噬或继发于全身代谢变化仍有待阐明。此外，目前缺乏FUNDC1的选择性药物激活剂，突显了机制洞察与药物开发之间的主要差距。这些研究共同强调了线粒体自噬在AD和PD发病机制、进展和治疗靶向中的核心作用。其治疗意义不仅源于对线粒体功能障碍的靶向调节（一种早期共享的病理事件），还源于其在多个致病网络交叉点的位置，包括蛋白质稳态受损、过度氧化应激、神经炎症和突触能量缺陷。因此，阐明线粒体自噬在AD和PD中的生理作用并开发靶向治疗药物具有减轻疾病进展的巨大潜力。
病理蛋白在线粒体自噬过程中的变化
尽管线粒体自噬不直接降解Aβ或α-Syn，但它影响有利于蛋白错误折叠的线粒体应激环境。线粒体功能障碍诱导的ROS过量产生和氧化还原失衡促进异常淀粉样前体蛋白（APP）加工和Aβ生成，表明增强线粒体自噬可能间接抑制淀粉样蛋白生成级联。实验研究表明，遗传或药物增强线粒体自噬（包括NAD?前体补充）可减少临床前模型中的Aβ负担并改善认知表现。然而，这些发现的转化相关性仍有待充分确立。NAD?增强在人类神经元中特异性增强线粒体自噬的程度，以及长期激活是否会破坏代谢稳态，都需要仔细评估。线粒体自噬还与PD中的α-Syn病变相交。过量的α-Syn损害线粒体自噬流，而线粒体功能障碍促进α-Syn聚集，形成致病性前馈环路。这种双向关系提出了靶向线粒体自噬可能中断疾病放大循环的可能性。USP30是一种抵消Parkin介导的泛素化的线粒体去泛素化酶，已成为潜在的成药靶点。近期研究表明，基因消融USP30可增强线粒体自噬，减少磷酸化Ser129 α-Syn积累，保护多巴胺能神经元并改善运动缺陷。此外，α-Syn过表达本身不改变基础线粒体自噬，表明观察到的保护效应并非归因于非特异性机制，而是直接源于USP30介导的线粒体自噬调节。Aβ和α-Syn之间的相互作用进一步突显了靶向共享上游途径的吸引力。体外和体内研究表明，Aβ通过异相成核加速α-Syn聚集，并可诱导形成难以生成的大的α-Syn寡聚体。然而，另一项研究表明，在特定条件下α-Syn单体抑制Aβ聚集动力学，表明它们的相互作用依赖于浓度和构象状态。这种病理汇合表明，线粒体自噬导向的治疗可能在重叠的神经退行性谱系中发挥多重效应。然而，线粒体自噬增强在疾病各阶段是否均有益仍悬而未决。在晚期神经退行性疾病中，线粒体质量和生物能量能力已受损，过度激活线粒体自噬可能适得其反地加剧神经元脆弱性。这些考虑强调了阶段特异性治疗策略和可靠生物标志物以监测临床环境中线粒体自噬流的必要性。
炎症小体的组成和具体激活
炎症小体是一种胞质多蛋白复合物，通过检测病原体相关分子模式和DAMPs在先天免疫反应中发挥核心作用。核心分子成分包括模式识别受体（PRRs）、衔接蛋白ASC（含caspase募集结构域的凋亡相关斑点样蛋白）和效应蛋白酶caspase-1。PRRs作为炎症小体的上游传感器，识别特定的病原体相关分子模式和DAMP信号，从而启动炎症小体组装。ASC作为关键衔接蛋白，桥接炎症小体复合物内的上游PRRs和下游caspase-1。炎症小体分为五种主要类型：NLRP1、NLRP3、NLRC4、AIM2和Pyrin炎症小体。NLRP3（NOD-、LRR-和pyrin结构域包含蛋白3）是研究最广泛的炎症小体相关PRRs之一。生理条件下，NLRP3在胞质中保持无活性。但在炎症条件下，胞质NLRP3表达上调，增强先天免疫反应并提高对病原体检测敏感性。NLRP3激活通常需要两个信号：启动信号（信号1）和激活信号（信号2）。信号1（启动）：免疫细胞通过PRRs（如Toll样受体（TLRs））识别α-Syn或Aβ，诱导核因子-κB（NF-κB）核转位。NF-κB结合基因启动子内的κB位点，促进NLRP3、pro-IL-1β、pro-IL-18和pro-caspase-1的转录。信号2（激活）：多种刺激物，包括离子流扰动、mtDNA和细胞外ATP，为NLRP3激活提供第二信号。该信号诱导NLRP3、ASC、pro-caspase-1和NIMA相关激酶7（NEK7）寡聚化成功能性炎症小体复合物。激活的caspase-1随后执行两个关键功能：切割pro-IL-1β和pro-IL-18生成成熟细胞因子，以及切割Gasdermin D（GSDMD）。GSDMD切割诱导细胞焦亡，一种炎症性程序性细胞死亡形式，从而促进成熟细胞释放。
AD和PD中炎症小体的具体激活
在AD和PD中，NLRP3炎症小体激活代表病理蛋白聚集与持续神经炎症之间的关键机制桥梁。在AD中，小胶质细胞内化Aβ导致溶酶体失稳，为NLRP3激活提供第二信号。在PD中，聚集的α-Syn通过线粒体功能障碍或溶酶体损伤启动Toll样受体依赖的NF-κB启动，并促进炎症小体组装。这些汇聚机制将NLRP3定位为蛋白病驱动神经毒性的共享下游效应器。从转化角度看，NLRP3是炎症小体复合物中药理学上最易操作的组分之一。临床前研究表明，药物抑制NLRP3可减弱IL-1β产生，减少小胶质细胞激活，并改善AD和PD实验模型的认知或运动结局。单独靶向上游蛋白聚集体可能无法完全抑制炎症放大，而调节NLRP3具有中断共同炎症汇聚点的优势。然而，仍存在若干转化挑战。首先，炎症小体信号并非一致有害；早期小胶质细胞激活可能促进Aβ清除和组织修复。因此，完全或长期抑制NLRP3活性可能损害保护性免疫反应。其次，系统性抑制NLRP3或caspase-1等下游介质带来与宿主防御和感染易感性相关的潜在风险。第三，缺乏经过验证的生物标志物来监测患者炎症小体激活，使临床试验设计和治疗分层复杂化。总之，尽管炎症小体激活在药理学上可及，但成功的临床转化将需要脑渗透性、阶段特异性调节剂和生物标志物引导的干预范式，而非广泛的免疫抑制。
线粒体自噬与炎症小体激活之间的双向串扰
由AD和PD中分别由Aβ和α-Syn启动，线粒体自噬和NLRP3炎症小体激活形成一个致病性反馈环路，涵盖线粒体损伤、自噬功能障碍和炎症反应放大等关键病理过程。这些过程在疾病进展中表现出协同相互作用和相互增强效应。该环路已被确定为驱动疾病发病和进展的关键致病枢纽。
线粒体自噬失败促进炎症小体激活
Aβ和α-Syn作为该致病调控环路的初始触发因素，其异常聚集直接破坏线粒体稳态，同时显著抑制线粒体自噬。Aβ和α-Syn特异性靶向并抑制PINK1/Parkin途径（线粒体自噬的核心调控轴），导致显著的线粒体自噬损伤。这种损伤阻止了对受损线粒体的选择性识别和隔离，以及它们向溶酶体的递送降解，导致功能失调的线粒体在细胞内异常积累。同时，Aβ诱导线粒体断裂和功能障碍。α-Syn聚集体被小胶质细胞吞噬后，进一步损害溶酶体膜完整性，促进cathepsin B释放，通过双重致病效应加剧线粒体损伤。受损线粒体的异常积累可通过释放DAMPs触发NLRP3炎症小体激活，强化该致病反馈环路。功能障碍的线粒体释放大量mtDNA和ROS，作为NLRP3炎症小体激活的关键次级信号。此外，糖基化产生的具有不同拓扑结构的α-Syn寡聚物差异调节小胶质细胞NLRP3炎症反应。可溶性α-Syn-抗体复合物还可通过TLR2信号和线粒体损伤的协同效应进一步增强NLRP3炎症小体激活。
炎症小体激活抑制线粒体自噬
NLRP3炎症小体激活通过多种分子机制负向调节线粒体自噬，从而加剧线粒体自噬功能障碍。在AD和PD中，NLRP3炎症小体激活进一步增加线粒体ROS（mtROS）产生。过量的mtROS氧化线粒体自噬途径中的关键蛋白，损害其活性并直接降低线粒体自噬效率。转录因子EB（TFEB）是溶酶体生物发生和自噬相关基因表达的主要调节因子。病理性NLRP3炎症小体激活直接或间接阻断TFEB核转位并抑制其转录活性，抑制TFEB介导的溶酶体生物发生和自噬。在APP/PS1 AD小鼠中，Aβ沉积激活NLRP3炎症小体并破坏自噬-溶酶体途径，伴随TFEB核进入减少和溶酶体基因表达下调。相反，p38-TFEB轴通过抑制分子伴侣介导的自噬依赖的NLRP3降解来促进PD中小胶质细胞炎症激活。TFEB核转位和激活上调线粒体自噬相关基因（如Parkin、LC3），从而促进线粒体自噬。PD患者和小鼠模型的研究进一步表明，Parkin缺失或失活阻止NLRP3炎症小体的泛素-蛋白酶体降解，导致其积累。该缺陷还导致PARIS（Parkin相互作用底物）积累，PARIS通过mtROS产生激活NLRP3炎症小体，最终通过caspase-1激活诱导多巴胺能神经元死亡。ASC斑点（由炎症小体衔接蛋白ASC形成的聚集体）在PD患者脑中上调。这些ASC斑点以朊病毒样方式在细胞间传播，并在细胞外持续激活NLRP3炎症小体。持续的炎症信号放大上述线粒体自噬抑制机制，形成自我强化的致病反馈环路，进一步驱动疾病进展。该致病调控环路的持续激活导致明显的氧化应激、慢性神经炎症的持续放大和进行性神经元损伤，最终驱动核心病理表型的发展和进展，包括AD的认知障碍和PD的运动功能障碍。因此，靶向该致病调控环路中的关键调控节点，如恢复线粒体自噬和抑制NLRP3炎症小体激活，可能代表开发神经退行性疾病新疗法的核心策略，从而为转化研究提供新方向。
胶质细胞的调控作用
小胶质细胞和星形胶质细胞构成CNS内双向调控网络的细胞枢纽，这归因于它们在炎症调节、异常蛋白清除、突触稳态维持和神经元存活中的作用。在AD早期，触发受体表达于髓样细胞2（TREM2）–DNAX激活蛋白12（DAP12）信号通路激活促进小胶质细胞对Aβ的吞噬和清除，从而延迟淀粉样斑块形成和聚集。在表达野生型TREM2或R47H变体的PS19 tauopathy小鼠模型中，与过表达野生型TREM2可降低可溶性磷酸化tau水平并轻度保留神经元完整性不同，过表达R47H变体未能显著影响tau病变、神经变性或小胶质细胞激活，表现出功能缺失表型。在APP/PS1模型中，TREM2通过调节小胶质细胞M2极化增强海马神经发生，从而减少Aβ斑块和tau过度磷酸化。然而，慢性或异常的TREM2激活可能导致小胶质细胞功能障碍。目前，多种药物已被证明可增加TREM2表达，如天然化合物雷公藤红素和哇巴因。补体成分1q（C1q）是补体系统的核心成分，在炎症刺激下由多种细胞类型大量产生。生理条件下，C1q有助于清除细胞碎片和凋亡细胞。但在神经退行性疾病中，异常C1q沉积与突触修剪失调相关。一项研究揭示，含有C1q的循环细胞外囊泡被递送至神经元，从而激活JAK2–STAT1信号通路。该激活上调β-分泌酶表达，随后增强脂筏内淀粉样前体蛋白的β-裂解，导致Aβ产生大量增加，加剧AD发病机制。ANX005是一种人源化抗C1q单克隆抗体，可有效穿过血脑屏障（BBB），显著降低脑脊液（CSF）中C1q水平，并在健康志愿者I期临床试验中同时改善神经炎症相关生物标志物。在PD病理微环境中，激活的星形胶质细胞（除小胶质细胞外）分泌补体C3。C3是补体系统的核心成分。裂解产物C3a与神经元和小胶质细胞上的C3a受体（C3aR）结合，形成C3aR–C3a信号轴。补体抑制剂RaCI（一种C5抑制剂）和Cp20（一种C3抑制剂）可挽救α-Syn依赖性细胞毒性。星形胶质细胞来源的C3也可激活小胶质细胞上的C3aR，从而促进炎症反应和神经元凋亡。Cntnap4部分缺失通过星形胶质细胞–小胶质细胞C3–C3aR途径加剧α-Syn病变。此外，PD患者黑质中星形胶质细胞的C3表达显著升高，且与神经元丢失严重程度相关。这些发现表明C3aR–C3a轴是PD的潜在治疗靶点。
AD和PD之间的病理关联：共性与区别
蛋白错误折叠是AD和PD的基本致病特征。错误折叠蛋白的聚集体采用富含β-折叠的淀粉样结构，通过破坏突触完整性、诱导氧化应激和促进神经退行性途径导致神经毒性。一项大规模队列研究提供了初步体内证据，表明错误折叠的α-Syn在PD中普遍存在，并与AD生物标志物强烈相关。在轻度认知障碍和AD个体中，CSF α-Syn浓度显著升高，并与Aβ和tau积累表现出协同关联。在PD中，α-Syn聚集通过线粒体功能障碍的毒性相互作用破坏神经元稳态，损害线粒体呼吸链活性，最终导致能量耗竭和细胞死亡。尽管α-Syn聚集不是AD的主要病理标志，但它可能解释约20%–30%的AD患者表现出路易小体病变的原因，提示神经退行性疾病间蛋白聚集的共享分子级联。由于Aβ和α-Syn之间的结构相似性，AD和PD表现出以线粒体自噬缺陷和NLRP3炎症小体过度激活为特征的病理偶联。在两种疾病中，PINK1/Parkin途径功能障碍作为自噬受损的关键节点，导致线粒体功能障碍，进而激活小胶质细胞NLRP3，驱动慢性神经炎症和神经元焦亡，加速疾病进展。然而，AD和PD也存在疾病特异性差异，主要源于上游病理蛋白、受累脑区和临床表型的不同。
AD：溶酶体功能障碍驱动的Aβ积累
证据表明，在细胞外淀粉样沉积之前，AD动物模型中的溶酶体酸化能力已显著降低。该缺陷与液泡型ATP酶（v-ATPase）活性大幅降低相关。v-ATPase是位于溶酶体膜上的质子泵，将质子转运至溶酶体腔以维持酸性微环境（正常pH约4.5）。研究表明，磷酸化的淀粉样前体蛋白β-C-末端片段（APP-βCTF；Tyr682磷酸化）选择性地与v-ATPase的V0a1亚基胞质域相互作用。这种相互作用竞争性抑制v-ATPase活性，导致溶酶体碱化，pH值超过6.0。该机制已在唐氏综合征（与早发性AD强相关）和AD模型小鼠中得到证实。溶酶体pH升高显著损害通过自噬-溶酶体途径的降解能力。未消化的APP-βCTF片段在自噬体内积累。这些APP-βCTF片段被BACE1（β-位点淀粉样前体蛋白裂解酶1）和γ-分泌酶进一步加工，增加Aβ产生并强化自我延续的致病循环。同时，溶酶体酸化受损导致多种溶酶体水解酶失活，降低Aβ和其他蛋白聚集体的降解，从而加剧Aβ积累，最终破坏自噬流。尽管自噬体形成和细胞内含物隔离正常，但溶酶体功能障碍损害自噬体与溶酶体的融合或阻止所得自溶酶体的适当酸化，从而阻碍货物降解。这些功能障碍的结构被称为“无效自溶酶体”，代表淀粉样沉积的早期位点。总之，这些发现表明溶酶体功能障碍是AD中Aβ积累的早期关键驱动因素。
PD：α-Syn介导的毒性
α-Syn的异常聚集体，特别是寡聚体，可直接靶向线粒体，破坏线粒体膜并抑制线粒体自噬。研究表明，α-Syn可转位至线粒体并与外膜上的电压依赖性阴离子通道（VDAC）形成复合物，部分阻断VDAC孔并诱导线粒体钙超载。HK2p是一种衍生自己糖激酶2 N-末端的小膜结合肽，可阻止α-Syn膜结合，从而减少α-Syn–VDAC复合物形成和VDAC阻断，抑制α-Syn诱导的线粒体钙内流。除直接线粒体损伤外，病理性α-Syn强力激活小胶质细胞并驱动促炎信号。来自α-Syn预成型纤维（α-Syn-PFF）小鼠模型和PD患者死后脑样本的证据表明，病理性α-Syn聚集诱导小胶质细胞DNA损伤，激活cGAS-STING途径并引发神经炎症。另一项研究中，体外和体内实验证实，C-176靶向抑制STING可显著抑制PD模型中NLRP3炎症小体激活。尽管许多体外有效的抑制剂（如RU.521、H-151）未能有效穿透CNS，但STING信号通路作为PD治疗靶点的潜力不容忽视。值得注意的是，神经元在NLRP3炎症小体相关发病机制中作为主动介质而非被动旁观者。神经元NLRP3可被α-Syn寡聚体直接激活。该过程独立于小胶质细胞衍生的旁分泌信号，构成一种内在致病环路。神经元NLRP3炎症小体不仅是下游效应器，更是上游病理事件（包括α-Syn聚集、Parkin功能丧失和线粒体功能障碍）的整合枢纽和放大器。通过驱动焦亡、加剧线粒体功能障碍、损害自噬和促进病理蛋白传播，它直接促成并加速多巴胺能神经元变性。未来研究应进一步描绘神经元NLRP3激活的确切分子开关，阐明其与小胶质细胞NLRP3的串扰，并探索实现细胞类型特异性治疗靶向的策略。
靶向线粒体自噬–炎症小体轴的策略
鉴于神经退行性疾病的复杂性，单靶点治疗通常效果欠佳。近年来，针对双向线粒体自噬–炎症小体轴的治疗药物开发取得显著进展。除了缓解线粒体应激和自噬失衡，抑制炎症小体传播和下游炎症信号可能代表AD的可行治疗策略。该部分总结了近期在药物调节炎症小体与线粒体自噬相互作用方面的进展，强调各种药物如何影响疾病相关病理过程。
