TrxA 的鉴定与表征：一种新型细菌硫氧还蛋白 - 金属硫蛋白嵌合体

《Applied Microbiology and Biotechnology》：Identification and characterization of TrxA: a novel bacterial thioredoxin–metallothionein chimera

　　**摘要**重金属（HMs）是天然存在的元素，可分为必需元素（如锌、铜和铁）和非必需元素（包括镉、汞和铅）。虽然必需金属作为关键酶促过程中的辅助因子发挥作用，但必需金属和非必需金属的浓度升高均会带来严重的毒性风险，主要途径包括氧化应激、金属稳态破坏以及生物分子损伤。微生物已进化出多种应对金属诱导应激的机制，包括金属螯合、酶促转化、外排系统和表面固定。在这些机制中，金属硫蛋白（Mts）是一类富含半胱氨酸的小分子蛋白，具有高效的金属结合能力，有助于细胞解毒。尽管真核生物中的金属硫蛋白已被广泛研究，但对细菌金属硫蛋白的了解仍然有限，已表征的例子主要集中在蓝藻和少数其他细菌物种中。在本研究中，我们从橙色球链菌（*Runella aurantiaca*）中鉴定出一种新型杂交蛋白TrxA，该蛋白由硫氧还蛋白（Trx）结构域与金属硫蛋白（Mt）结构域融合而成。Trx结构域的存在可能赋予该蛋白更好的稳定性和溶解性，从而支持其潜在的重组应用。事实上，该重组蛋白被命名为TrxMt，并在大肠杆菌（*Escherichia coli*）中进行了异源表达，表现出二硫键还原活性和重金属结合能力。值得注意的是，TrxMt的表达增强了细菌对多种重金属的耐受性，证明了其在体内的功能相关性。这些发现拓展了对细菌金属硫蛋白多样性的理解，并表明TrxMt是重金属污染环境中生物修复的有前景候选蛋白，兼具金属解毒功能以及适用于工业和环境领域的优良生化特性。**关键点**- 鉴定了橙色球链菌（*R. aurantiaca*）中的一种新型硫氧还蛋白–金属硫蛋白杂交蛋白TrxA- 重组蛋白TrxMt表现出还原酶活性并可与重金属结合- TrxMt在大肠杆菌（*E. coli*）中的过表达增强了其对不同重金属的耐受性