乳酸菌和丙酸菌中蛋白水解活性的比较分析：底物特异性及其在乳品发酵中的作用

《Brazilian Journal of Microbiology》：Comparative analysis of proteolytic activity in lactic and propionic acid bacteria: substrate specificity and complementary effects in dairy fermentation

　　

摘要

本研究揭示了乳酸菌（LAB）及其与丙酸菌（PAB）联合使用的蛋白水解活性方面的新见解，填补了目前对乳制品发酵过程中牛奶蛋白水解机制理解上的空白。研究分析了12株乳酸球菌（Lactococcus）和4株链球菌（Streptococcus）及其与丙酸菌的组合。通过SDS-PAGE电泳、分光光度法和高效液相色谱法，研究了这些微生物在脱脂乳发酵过程中的蛋白水解特性。主要发现表明：乳酸菌782 M-A蛋白水解系统偏好切割β-酪蛋白，而嗜热链球菌1095 ST-AV、丙酸菌2388 MYO-К和乳酸菌1188 ML-OF则能水解α-和β-酪蛋白；然而，乳清蛋白并未发生蛋白水解。值得注意的是，丙酸菌与乳酸菌的组合显著增强了酪蛋白的水解作用。研究还发现不同菌株间的蛋白水解活性存在差异，其中丙酸菌2388 MYO-K的蛋白水解活性最高（2.54–3.12 mg/ml）。最显著的发现是当牛奶由丙酸菌与乳酸菌或乳酸菌782 M-A与嗜热链球菌1095 ST-AV联合发酵时，酪蛋白完全被水解。这些结果可用于优化发酵工艺，并开发具有定制蛋白质肽谱的功能性乳制品。同时，这些研究结果有助于更好地理解如何根据细菌的蛋白水解特性来选择适合特定乳制品发酵过程的菌株。