大豆亲脂蛋白受控热变性对其起泡性能影响的探讨

《Food Chemistry》:Insights into the effect of controlled thermal denaturation of soybean lipophilic protein on foaming properties

【字体: 大 中 小 】 时间:2026年09月02日 来源:Food Chemistry 10.4

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   •热处理会诱导大豆亲脂性蛋白(SLP)发生结构变化,并影响其起泡性能。•30分钟的热处理是优化SLP结构与功能的关键温度阈值。•60分钟的过度热处理对SLP的起泡性能产生不利影响。•适度热处理的SLP与天然SLP的混合物可增强泡沫稳定性。引言由于其质地柔软、口感丰富(Han等

  
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    热处理会诱导大豆亲脂性蛋白(SLP)发生结构变化,并影响其起泡性能。
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    30分钟的热处理是优化SLP结构与功能的关键温度阈值。
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    60分钟的过度热处理对SLP的起泡性能产生不利影响。
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    适度热处理的SLP与天然SLP的混合物可增强泡沫稳定性。

引言

由于其质地柔软、口感丰富(Han等人,2023),消费者对充气泡沫类食品(如蛋糕、冰淇淋和啤酒)的兴趣日益增长。然而,由于气-水界面具有较高的表面自由能,泡沫处于热力学非平衡状态,表现为液膜排液、界面膜破裂、气泡聚并和奥斯特瓦尔德熟化等不稳定现象,这严重限制了充气食品产品的保质期和质量(Bezelgues等人,2008)。目前,食品工业仍高度依赖合成表面活性剂来稳定泡沫体系。尽管有效,但这些传统表面活性剂大多为非食用成分,长期使用会带来健康风险和环境影响(Guo等人,2025)。在此背景下,植物蛋白作为天然表面活性剂,因其可食用性和功能特性而受到关注。
在实际食品加工中,植物蛋白在前处理、提取和产品加工过程中不可避免地会遇到热诱导的变性(Sun-Waterhouse等人,2014)。热处理对蛋白质的影响是复杂的,通常涉及结构的展开或聚集,进而改变其功能特性(Ma等人,2021)。已有大量研究考察了热变性植物蛋白的功能性。例如,Peng等人(2016)发现,在95 °C下热处理可诱导豌豆蛋白聚集,所得乳液在蛋白吸附速率和乳液稳定性方面优于未处理蛋白。在另一项研究中,Zhao等人(2020)报道,在100 °C下热处理的米蛋白表现出蛋白聚集体的解离,显著增强了其起泡能力和泡沫稳定性。然而,在生产场景下,另一个需要考量的关键方面是,蛋白质的高温加热通常在短时间内完成(例如超高温瞬时灭菌、喷雾干燥),这可能形成同时含有天然蛋白和部分变性蛋白的体系(Shen等人,2025;Voudouris等人,2025)。已有研究确认,在乳制品乳清蛋白的热加工过程中存在这种混合体系(Wagner等人,2020)。相比之下,植物蛋白在热加工过程中发生部分变性的现象,以及部分变性蛋白对混合蛋白体系整体功能特性的影响,在相关研究中往往被忽视(Shen等人,2025)。
大豆蛋白在植物蛋白中以其高营养价值和卓越的功能特性而著称(Wang等人,2021)。传统观点认为,大豆蛋白主要由7S和11S球状球蛋白组成(Teng, Wang等人,2025)。然而,最近的研究从大豆蛋白分离物(SPI)中分离出一种新的亲脂性蛋白组分,即大豆亲脂性蛋白(SLP)。SLP约占SPI组分的30%,是一种由脂质和多种蛋白质组成的复合物,包括7S、11S以及油体相关蛋白。若干报告一致表明,与大豆蛋白的其他组分(即天然SPI、7S和11S)相比,SLP具有更优的起泡能力和稳定性,凸显了其作为充气食品中天然起泡剂的广阔潜力(Sirison等人,2021;Zhu等人,2022)。然而,目前对SLP的认识仍然有限,在热诱导下完全或部分变性对其起泡性能的影响尚未被研究。
本研究旨在阐明热变性如何影响SLP的起泡行为。为此,将SLP在不同时长下进行处理,以研究其理化性质和结构特性的变化。随后,选择固定的1:1(w/w)比例建立对称模型体系,以便在不存在组成这一混杂变量的情况下,清晰地评估天然蛋白与热处理蛋白组分之间的相互作用效应,并全面评估混合体系的起泡性能、气-水界面吸附行为、泡沫流变学和微观特性。本工作阐明了热变性如何影响SLP的起泡行为,为深化对SLP在食品加工中应用的理解提供理论指导,并拓展其在充气食品(如蛋糕、冰淇淋和啤酒)中的使用。

章节摘要

材料

脱脂大豆粉("低加热",每100 g含0.45 g蛋白大豆粉)由山东玉旺工业有限公司(中国山东)提供。所有试剂均为分析纯,购自源叶生物科技有限公司(中国上海)。

SLP的提取

根据Zeng等人(2023)的方法,将脱脂大豆粉以1:8(w/v)的固液比分散于去离子水中,并用1.0 mol/L NaOH将pH调至8.0。混合物在25 °C下搅拌1小时,然后在4 °C下离心

粒径、粒径分布和Zeta电位

粒径是表征蛋白质的一项关键参数,可为蛋白质在分散体系中的尺寸和聚集状态提供见解。如图1A所示,天然SLP呈现出双峰粒径分布,表明其在水溶液中形成了不同大小的聚集体。经过10分钟和30分钟热处理后,两个样品均表现出相似的双峰分布。然而,后者呈现出向较小粒径方向移动的趋势。这种移动是由

结论

本研究系统考察了在95 °C下热处理时长(10、30和60分钟)对SLP结构、理化性质和界面性能的影响,以及其与天然SLP等质量(1:1,w/w)混合物的起泡行为。研究结果表明,适度加热诱导大型天然聚集体解离为较小的聚集体,促进结构展开并增强表面疏水性,其中在

CRediT作者贡献声明

徐征(Zheng Xu):撰写——初稿,方法论。李美云(Meiyun Li):撰写——审阅与编辑。贾志宇(Zhiyu Jia):撰写——审阅与编辑。杨旭辉(Xuhui Yang):监督指导。辛智先(Zhixian Xin):概念构思。徐晶文(Jingwen Xu):概念构思。戚宝坤(Baokun Qi):资源支持。严世章(Shizhang Yan):项目管理。江连洲(Lianzhou Jiang):概念构思。

利益冲突声明

作者声明不存在可能影响本文所报告工作的已知竞争性经济利益或个人关系。

致谢

作者衷心感谢国家自然科学基金委员会(编号32472266)提供的支持。
Zheng Xu|Meiyun Li|Zhiyu Jia|Xuhui Yang|Zhixian Xin|Jingwen Xu|Baokun Qi|Shizhang Yan|Lianzhou Jiang
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