酰化修饰降低鲢鱼小清蛋白致敏性的机制

　　摘要： 以鲢鱼小清蛋白（parvalbumin，PV）为研究对象，采用辛烯基琥珀酸酐（octenyl succinic anhydride，OSA）对其进行酰化修饰。通过光谱学、质谱学和间接酶联免疫吸附测定等技术，分析修饰前后PV的结构及致敏性变化情况。结果表明，OSA与PV之间通过共价结合，导致PV分子质量增加。光谱学分析发现，酰化修饰后PV紫外-可见光谱吸光度和内源荧光强度下降，且游离巯基含量显著降低。质谱分析显示，Lys39、Lys84、Lys88、Lys97及Ser37是OSA的主要酰化位点。致敏性分析结果表明，酰化修饰PV的免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）G/IgE结合能力显著下降。综上，酰化修饰通过破坏PV的致敏表位从而降低其致敏性，因此，基于OSA的酰化修饰是一种有效降低过敏原致敏性的技术。