揭示弧菌属中一种反式-4-羟基-L-脯氨酸底物结合蛋白

《Communications Biology》：Unveiling a trans-4-hydroxy-L-proline substrate binding protein in Vibrio spp.

　　

摘要

游离反式-4-羟基-L-脯氨酸（T4LHyp）主要在胶原蛋白自然降解过程中释放，可被异养细菌吸收并分解代谢，从而参与全球碳和氮的循环再利用。虽然细菌对T4LHyp的分解代谢已有充分记载，但我们对细菌如何识别和转运T4LHyp的认识仍然有限。本研究表明，Vibrio alginolyticus（溶藻弧菌）1A11092中T4LHyp基因簇内ATP结合盒（ABC）转运体的底物结合蛋白（SBP）HatA，在该菌株摄取T4LHyp过程中能够识别T4LHyp。HatA对T4LHyp和L-脯氨酸具有显著的结合亲和力，并定义了结合特征序列（W³³F³⁷D⁸⁶V¹³⁵F²⁴⁰R²⁴³Y²⁶⁵N²⁶⁷Y³⁰³），该特征序列作为特异性配体识别的结构决定因素发挥作用。此特征序列在HatA及其同源物中严格保守，构成SBPs D-II簇中的一个亚群。编码HatA样SBP的基因通常位于胶原酶基因和T4LHyp分解代谢酶基因附近，且几乎仅在宿主和海洋环境中的Vibrio spp.（弧菌属）基因组中发现，这有助于它们在遇到宿主或环境中的胶原蛋白时发挥致病作用。本研究揭示了普遍存在的Vibrio spp.中的一种T4LHyp SBP，为深入理解由细菌驱动的T4LHyp全球分解代谢与循环再利用提供了更好的洞见。