关于肽自组装对融合型弹性蛋白样肽-螺旋束结合体中单个残基变化的敏感性（开放获取）

《Soft Matter》：On the sensitivity of peptide self-assembly to variation of a single residue in fused resilin-like-peptide-helical-bundlemer conjugatesOpen Access

　　

通过将类似弹性蛋白的多肽（RLPs）与经过计算设计的螺旋结构（coiled coils） strategicly 整合，有效地利用了每种组分的独特优势：螺旋结构的预先组织提供了一个刚性、各向异性的核心，以促进 RLPs 的组装；而 RLPs 引导的关联可以触发层级组织的形成并产生有序的纳米结构。为了理解影响自组装纳米结构的基本驱动力，研究人员模拟了基于肽的复合物——RLPs-螺旋结构束在各种温度下的行为，并在 RLP 链中引入了不同的客体残基。模拟结果显示，从 293K 到 403K 的温度范围内，这些复合物的关联存在明显的温度临界点，其中芳香族残基（色氨酸和苯丙氨酸）表现出更强的聚集倾向和更高的转变温度，相比之下，脂肪族残基（亮氨酸和缬氨酸）则没有这种特性。详细的簇分析、链构象评估以及残基间相互作用的研究表明，芳香族残基在驱动形成有序的一维纤维结构中起着关键作用，而非芳香族残基则倾向于形成更随机的聚集体。补充的实验性冷冻透射电子显微镜（cryo-TEM）结果也证实了这些发现：色氨酸构建体形成了长而扭曲的纳米纤维，而含有缬氨酸的系统则形成了离散的、较小的肽结构。这些结果为理解自组装背后的分子相互作用提供了宝贵的见解，为合理设计具有可调纳米结构的生物启发材料奠定了基础。

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? 2026 作者。由英国皇家化学会（The Royal Society of Chemistry）出版

2026

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