《Food Hydrocolloids》：Thermal destabilization mechanisms of multi-component egg white protein blends: Selectively deficient aggregation behavior and analysis of gelation differences
编辑推荐：
•卵白蛋白作为核心稳定因子，负责维持体系的低浊度和小粒径。•卵转铁蛋白是触发蛋白质聚集的关键因子。•在热诱导多组分蛋清蛋白凝胶中，卵白蛋白提供必要的结构支撑。•在热诱导多组分EWP凝胶中，卵黏蛋白赋予其必需的粘弹性。•在热诱导多组分EWP凝胶中，溶菌酶增强了凝胶网络的致密性。
- •
卵白蛋白作为核心稳定因子，负责维持体系的低浊度和小粒径。
- •
卵转铁蛋白是触发蛋白质聚集的关键因子。
- •
在热诱导多组分蛋清蛋白凝胶中，卵白蛋白提供必要的结构支撑。
- •
在热诱导多组分EWP凝胶中，卵黏蛋白赋予其必需的粘弹性。
- •
在热诱导多组分EWP凝胶中，溶菌酶增强了凝胶网络的致密性。
引言
蛋清蛋白（EWP）作为优质动物源性蛋白质，凭借其凝胶、乳化、发泡及营养特性，在食品加工、生物材料和药物递送领域引起了广泛关注并得到应用（Mirarab Razi等，2024）。卵白蛋白、卵转铁蛋白、卵黏蛋白和溶菌酶是蛋清中发挥重要功能作用的四种主要蛋白，分别占蛋清总蛋白质量的54%、12.5%、3.5%和3%（Maggonage等，2025）。
卵白蛋白（OVA）是一种具有凝胶、发泡和乳化等功能特性的单体磷酸糖蛋白，在生物、食品和制药行业具有极高的应用价值。其凝胶特性和持水能力有助于改善食品加工中的质构特性；因此，相关研究仍在不断扩展（Mirarab Razi等，2018）。卵转铁蛋白（OVT）是一种糖蛋白，被用于食品防腐、营养补充剂以及促进人类健康的功能食品配料中。然而，OVT对热极为敏感，变性温度为61°C，这可能导致热杀菌过程中产生不良聚集（Wang等，2021）。溶菌酶是一种具有碱性的单体小分子球蛋白，不仅具有抑制微生物生长的作用，还能增强屏障性能、机械强度和抗降解能力（Tarahi等，2025）。卵黏蛋白（OVM）由α亚基（Mucin 5B）和β亚基（Mucin 6）组成。其糖基化特征可能是实现热诱导凝胶网络中"支架效应"的关键结构基础（Yanlong Liu等，2026）。
我们此前的研究探讨了热胁迫对蛋清液聚集行为及功能性质下降的影响。热诱导聚集阻碍了蛋白质向气-液界面的输运，降低了发泡性能（Qing等，2024）。热胁迫还破坏了蛋清凝胶的空间连续性，导致形成无序且多孔的蛋白质网络，表现为持水能力下降，以及凝胶硬度、咀嚼性、胶着性和粘性降低（Zang等，2025b）。然而，在天然蛋清蛋白的复杂多组分体系中，这些蛋白质之间的竞争聚集、协同交联及其相互作用的机制解释仍然缺乏。
在此背景下，我们采用选择性耗竭法，构建了分别缺少卵白蛋白（OVA）、卵转铁蛋白（OVT）、溶菌酶（LYZ）和卵黏蛋白（OVM）的模型混合物，并与完整蛋白质混合体系（ATML组）和热诱导蛋白质混合体系（ATMLH组）进行了系统比较。本研究旨在阐明热处理过程中各蛋白质组分的聚集行为模式、构象演变、水分状态以及凝胶网络结构的变化。与以往主要聚焦于单一蛋白或简单二元混合物的蛋清凝胶研究相比，本研究的核心创新在于采用"选择性耗竭"策略，系统地评估天然共存的多组分复杂体系背景下关键蛋白的个体贡献和协同效应。在分子层面，本研究阐明了OVA、OVT、LYZ和OVM在热诱导聚集过程中竞争聚集和互补交联的机制，从而深入揭示了这些蛋白组分间的相互作用如何决定凝胶性质。此外，本研究试图阐明蛋清各蛋白质组分在热处理过程中的协同机制，识别OVA、OVT、LYZ和OVM在凝胶形成过程中的核心调控作用，从而为蛋清蛋白的高值化利用和功能凝胶产品的定向设计提供依据。
章节摘要
材料
新鲜鸡蛋购自中国哈尔滨的一家超市。BCA蛋白测定试剂盒和SDS-PAGE电泳试剂盒由北京索拉生物科技有限公司提供。LYZ购自上海生工生物工程有限公司，8-氨基-1-萘磺酸购自上海阿拉丁试剂有限公司。其余试剂均为分析纯。
样品制备
蛋白提取及热诱导多组分混合体系的制备：蛋白的提取
浊度
热诱导多组分蛋清蛋白混合物的浊度如图1所示。对各个EWP组分及其混合体系的分析表明，不同蛋白组分的缺失显著影响混合物的聚集状态。TML组的浊度最高，显著高于其他体系。这表明卵白蛋白在维持体系分散稳定性方面发挥关键作用，且其
结论
通过选择性耗竭设计和多组分蛋清蛋白混合物的多尺度表征，我们阐明了热诱导过程中各蛋白质组分的个体作用和协同效应。卵白蛋白对于维持结构完整性至关重要，其缺失导致浊度增加、粒径增大、储能模量显著降低以及松散、无序、片状微观结构的形成。溶菌酶是
CRediT作者贡献声明
臧静楠：写作–审稿与编辑，写作–初稿撰写，软件。荆明敏：调查，正式分析。池玉洁：写作–审稿与编辑，资助获取，监督指导。池原：监督指导，软件。
利益冲突声明
作者声明不存在可能影响本文所报告工作的已知竞争性经济利益或个人关系。
致谢
本研究获得了国家自然科学基金资助（编号：32272248）。
Jingnan Zang|Mingmin Qing|Yujie Chi|Yuan Chi
