南极来源耐冷耐盐GH13糖苷水解酶的生化表征与结构解析

《Applied Microbiology and Biotechnology》：Characterization of cold-adapted, halotolerant glycoside hydrolase from Antarctic Halomonas sp. KS41843

　　

摘要

耐冷且耐盐的酶是工业生物催化中有前途的候选物，因为它们在低温和高盐条件下仍能保持活性。然而，热不稳定性（通常伴随低产量）、以及在体外模拟极端自然环境方面的困难，仍然是其商业化应用的主要障碍。在本研究中，我们对来自南极海域分离的细菌Halomonas sp. KS41843的糖苷水解酶13家族（GH13）蛋白（R41843G）进行了生化表征并解析了其结构，以评估其作为高盐环境中一种有价值的生物催化剂的潜力。该酶在2.5 M NaCl下表现出最大活性，在4.0 M NaCl下相对于无NaCl条件下保留了89.22 ± 2.39%的活性，显示出卓越的耐盐性。与此一致，结构分析显示表面存在大量暴露的酸性残基，这很可能支持了其在高盐条件下的耐盐性。热稳定性分析表明该酶在低温下表现出活性，但在30°C以上活性显著丧失。该酶在较宽的pH范围（4.0–9.0）内保持稳定，在pH 6.0时稳定性最佳。底物特异性测试表明该酶偏好α-1,4-糖苷键，其中对麦芽糖的相对活性最高。综合而言，冷适应、出色的耐盐性和广泛的pH稳定性相结合，突出了R41843G在GH13酶中的独特性质。这些生化和结构特征使R41843G成为在高盐和低温条件下进行工业应用的有前途的生物催化剂，特别适用于短链麦芽寡糖的水解。

要点

• R41843G是一种耐冷的GH13酶，具有非凡的耐盐性。

• 表面酸性残基很可能支持了其在超高盐条件下的稳定性。

• R41843G优先水解α-1,4-糖苷键，尤其是麦芽糖。