引言
蛋白质凝胶化在食品结构构建中起着基础性作用，因为它能将分散的蛋白质分子转化为三维网络，从而决定食品的质地（Wu, Xu, & Sheng, 2024）。在各种蛋白质来源中，大豆蛋白分离物（SPI）凭借其环境优势和健康益处，作为一种可持续的植物蛋白获得了广泛应用（Y. Wang, Zhang, & Zheng, 2025; Zhang et al., 2024）。SPI可以通过物理或化学变性形成分子间键并聚合成凝胶，使其应用于肉制品类似物和脂肪替代品等食品产品（Ji et al., 2026）。然而，单独使用SPI往往形成半胱氨酸含量低、营养价值有限且凝胶强度较弱的凝胶，这限制了其进一步应用（Lv et al., 2023）。因此，开发高效策略构建更强且功能性更强的SPI复合凝胶系统仍然具有重要意义。
一种有效的方法是通过分子间相互作用和互补特性来制备双蛋白凝胶系统（Lv et al., 2023; L. Wang, Zhang, Wang, Hui, Xie, & Wu, 2025; Xin et al., 2023; Zhang et al., 2024）。在这些系统中，第二种蛋白可以提供额外的活性基团，改变展开行为，并修饰网络连接性，从而改善凝胶性质。卵白蛋白（OVA）、花生蛋白分离物（PPI）和豌豆蛋白分离物（PAPI）是作为SPI添加蛋白的特别有吸引力的选择，因为它们可以互补氨基酸组成，并且都是球状蛋白。OVA富含甲硫氨酸，具有球形折叠结构，主要通过疏水核心稳定（Chen et al., 2024; Rostamabadi et al., 2023）。PPI含有高水平的精氨酸（Chen, Qiu, Li, Fan, Wang, & Wang, 2025; Lin et al., 2023），而PAPI富含赖氨酸（Gorissen et al., 2018; Lu, He, Zhang, & Bing, 2020）。PPI和PAPI主要由7S和11S球蛋白组成，这些球蛋白同样通过疏水相互作用和二硫键稳定（Colombo, Ribotta, & León, 2010; Ghatak & Sen, 2013; Husband, Ferreira, Bu, Feyzi, & Ismail, 2024）。然而，混合球状蛋白系统由于其紧密的三级结构、大分子量和不同的变性温度，常常受到相分离、非加合力学性能和异质网络形成的困扰（Lin, Lu, Kelly, Zhang, Zheng, & Miao, 2017; Nicolai, 2019; Zhang et al., 2024）。因此，亟需一种能够克服这些固有限制的有效凝胶化策略。
高强度超声（HIU；16-100 kHz，功率范围10-1000 W cm-2）已成为一种通过空化作用有效修饰蛋白质结构和性质的物理技术（Hussain et al., 2023; Pi et al., 2025; Zhang et al., 2014）。然而，HIU主要被用作预处理步骤，而非直接的凝胶化触发手段。大多数报道的研究仍然依赖超声处理后的二次加热、酸化或添加凝固剂（Xin et al., 2023; Zhang et al., 2024），这增加了工艺复杂度和能耗。这一局限性在SPI复合凝胶系统中尤为明显。尽管HIU可以促进蛋白质展开和反应性，但在短时间HIU条件下直接制备SPI复合凝胶而不使用外部加热或凝固剂的研究仍未得到充分探索。更重要的是，不同的添加蛋白在如此直接的HIU诱导凝胶化过程中对网络形成和分子间力变化的影响程度尚不清楚。
我们之前的研究发现HIU可以诱导形成强度较低（1.80 g）的SPI溶胶（Cheng et al., 2025）。在本研究中，我们引入商业蛋白来改善单独SPI凝胶的力学性能。基于SPI、OVA、PPI和PAPI之间的营养互补性和结构相容性，我们假设添加OVA、PPI或PAPI可以影响短时间HIU诱导的SPI复合凝胶。因此，本研究系统地研究了短时间HIU（20 kHz，400 W，4-6 min）诱导的SPI与OVA、PPI或PAPI混合物的直接凝胶化。系统评估了添加蛋白类型和质量比对SPI凝胶性质的影响。此外，通过比较非冰浴和冰浴HIU处理，并研究分子间力、游离巯基和表面疏水性，揭示了HIU热效应在复合凝胶形成中的作用。本工作为直接HIU诱导制备SPI复合凝胶提供了洞察，并为设计具有较低加工强度的高性能双蛋白凝胶系统提供了合理的依据。
