生物通报道：来自美国南加州大学分子生物学与生物信息学系，匈牙利塞格德大学（University of Szeged），以及中科院遗传与发育研究所的研究人员获得了高度糖基化gp350的结晶结构，并从中辨认了CR2绑定位点。这对于研究治疗和预防EBV和其它相关病毒的感染的药物提供了结构上的信息。这一研究成果公布在《Nature Structural& Molecular Biology》杂志上。

文章通讯作者是来自南加州大学的陈小江（Xiaojiang S Chen，音译），毕业于石河子大学，在X射线晶体学方面获得了多项研究成果，包括前段时间有关“癌症战争”的报道（>> 详细内容）。参予这一研究的还包括中科院遗传与发育研究所的马润林（Runlin Z Ma）。

链接：
Nature Structural & Molecular Biology - 13, 996 - 1001 (2006) 
Published online: 29 October 2006; | doi:10.1038/nsmb1161 
Structure of the Epstein-Barr virus major envelope glycoprotein
[Abstract]

EB病毒（Epstein-Barr  virus,EBV）是Epstein和Barr于1964年首次成功地将Burkitt非洲儿童淋巴瘤细胞通过体外悬浮培养而建株，并在建株细胞涂片中用电镜观察到疱疹病毒颗粒而命名。EB病毒在人群中广泛感染，根据血清学调查，我国3～5岁儿童EB病毒VCA-lgG抗体阳性率达90%以上，幼儿感染后多数无明显症状，或引起轻症咽炎和上呼吸道感染。青年期发生原发感染，约有50%出现传染性单核细胞增多症。

EBV 感染人类细胞时，会插入约含100个基因的DNA，其中不到10个基因为潜伏态所需，其余则用于产生新病毒，感染宿主细胞。在感染过程中有一个很关键的包膜糖蛋白：gp350，gp350可与细胞表面受体CR2结合，并表现出广泛的生物活性。

在这篇文章中，研究人员确定了高度糖基化的gp350的X射线结晶结构，并确认了其中与CR2结合的绑定位点。在gp350多肽上除了一个位点，其它区域都有多聚糖的“防护”，在这篇文章中研究人员证实了这个未有糖基化保护的表面区域就是受体结合位点。这也就说明了糖基化并不是受体结合的重要因素。同时对这个未糖基化的区域进行结构突变，发现扰乱了受体结合，这个过程和通过一个gp350单克隆抗体——一个已知的病毒受体作用抑制子获得后果相似。

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