隋森芳院士、王宏伟教授Cell Res发表最新成果

【字体: www.ebiotrade.com 时间:2015年4月28日 来源:生物通

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  为了理解SNARE复合体的拆分机制,清华大学的研究团队使用单颗粒冷冻电镜(Cryo-EM)对20S超复合体进行了深入分析,获得了SNAP-SNARE部分的高分辨率结构。这一成果发表在四月二十四日的Cell Research杂志上,文章的通讯作者是清华大学的隋森芳(Sen-Fang Sui)院士和王宏伟(Hong-Wei Wang)教授。

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生物通报道:真核细胞的许多生理过程都需要膜融合,包括蛋白和膜运输、激素分泌和神经传递。进化保守的SNARE蛋白在膜融合过程中起到了关键性作用,这些蛋白形成稳定的四螺旋束(SNARE复合体)为膜融合提供能量。

细胞循环利用SNARE蛋白需要NSFN-ethylmaleimide-sensitive factor)和α-SNAPα soluble NSF attachment protein)共同起作用。它们可以利用ATP水解的能量,将融合后的SNARE复合体拆开,为下一轮膜融合提供单体形式的SNARE蛋白。

人们将NSFSNAPSNARE复合体的结合称为20S超复合体。为了理解SNARE复合体的拆分机制,清华大学的研究团队使用单颗粒冷冻电镜(Cryo-EM)对20S超复合体进行了深入分析,获得了SNAP-SNARE部分的高分辨率结构。这一成果发表在四月二十四日的Cell Research杂志上,文章的通讯作者是清华大学的隋森芳(Sen-Fang Sui)院士和王宏伟(Hong-Wei Wang)教授。

随着硬件设备和软件算法等方面的突破,不依赖结晶的冷冻电镜技术受到了越来越多的关注。清华大学的研究人员用这一技术确定了α-SNAP-SNARE组装部分的结构,分辨率达到7.35 Å。(延伸阅读:中科院、清华Molecular Cell发表最新成果

研究显示,在20S超复合体中,四个α-SNAP围绕着一个SNARE螺旋束形成圆柱体。每个α-SNAP910螺旋由保守的疏水片段连接,像楔子一样插入SNARE四螺旋的沟槽中。生化研究表明,这一结构是SNARE复合体分解的关键。这项研究有助于人们进一步理解,α-SNAPNSF合作拆分SNARE复合体的具体机制。

作者简介:

隋森芳 博士 教授,博士生导师

1964-1970 清华大学精密仪器系,学士;1978-1981 清华大学工程物理系,硕士;1985-1988  德国慕尼黑工业大学生物物理所,博士;1989-1991 清华大学生物科学与技术系,副教授;1991.1-至今 清华大学生命科学学院(20099月以前为生物科学与技术系),教授、博导;2009年当选中国科学院院士

王宏伟 博士 教授,博士生导师

1992-1996 清华大学生物科学与技术系,学士;1996-2001 清华大学生物科学与技术系,博士;2001-2006 美国劳伦斯伯克利国家实验室生命科学部,博士后;2006-2008 美国劳伦斯伯克利国家实验室生命科学部,研究科学家;2009-2011 美国耶鲁大学分子生物物理与生物化学系,Tenure-Track助理教授;2010.12-至今 清华大学生命科学学院,教授、博导

 

生物通编辑:叶予

生物通推荐原文:Cryo-EM structure of SNAP-SNARE assembly in 20S particle

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